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Wie hat sich der Kern eukaryontischer Zellen entwickelt?

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Was ist/sind die beliebteste Theorie/Theorien zur Entwicklung des Kerns? Ich weiß, dass Mitochondrien aus Alpha-Proteobakterien stammen, Chloroplasten aus Cyanobakterien und dass Eukaryoten direkt aus Archaeen entstanden sind, aber was ist mit dem Zellkern?


Ich hoffe, dass diese Arbeiten von Wilson und Dawson (2011) und Devos et al. (2014) wird Ihnen helfen.

Zusammenfassend liefern diese beiden Reviews Belege für die folgenden Aussagen:

  1. Der Kernporenkomplex ist mit einigen Divergenzbereichen gut konserviert.
  2. Die Kernlamina erscheint zwischen den Hauptsupergruppen ziemlich variabel.
  3. Zentrosomen sind uralte Strukturen, weisen jedoch eine komplexe Evolutionsgeschichte auf.
  4. Es gibt Hinweise auf prokaryontische Vorfahren einiger Kernkomponenten.
  5. Die Analyse divergierender Organismen ist unerlässlich, um die Nuklearbiologie und ihre Ursprünge vollständig zu verstehen.

Funktionelle Evolution der Kernstruktur

Die Entwicklung des Zellkerns, das bestimmende Merkmal eukaryotischer Zellen, war lange Zeit von Spekulationen und Rätseln umgeben. Es gibt nun starke Beweise dafür, dass Kernporenkomplexe (NPCs) und Kernmembranen mit dem Endomembransystem koevolutioniert wurden und dass der letzte gemeinsame eukaryotische Vorfahr (LECA) voll funktionsfähige NPCs hatte. Jüngste Studien haben viele Komponenten der Kernhülle in lebenden Opisthokonten identifiziert, der eukaryotischen Supergruppe, zu der Pilze und Metazoen gehören. Zu diesen Komponenten gehören verschiedene Chromatin-bindende Membranproteine ​​und Membranproteine ​​mit adhäsiven lumenalen Domänen, die möglicherweise zur Evolution der Kernmembranarchitektur beigetragen haben. Weitere Entdeckungen über das Nukleoskelett legen nahe, dass die Entwicklung der Kernstruktur eng mit der Genompartitionierung während der Mitose verbunden war.

Einführung

Der Kern, ein doppelt membrangebundenes Kompartiment, das das Kerngenom enthält, ist das wesentliche morphologische und funktionelle Merkmal von Eukaryoten (Wilson und Berk, 2010). Neben Chromatin ist die bekannteste Struktur des Kerns die Kernhülle (NE): zwei angrenzende Membranen mit riesigen Kernporenkomplexen (NPCs), die es Molekülen ermöglichen, in den Kern ein- und auszutreten (Strambio-De-Castillia et al., 2010) . Ein weiteres offensichtliches Merkmal ist der Nukleolus, der Ort der rDNA-Genexpression und des Ribosomenaufbaus (Németh und Längst, 2011). Weniger offensichtlich und daher erst vor kurzem erkannt, ist die dynamische und komplexe innere Architektur des Kerns, konzeptionell als Nukleoskelett bezeichnet, die Zwischenfilamente, Aktin und Titin umfasst und auch während der Mitose funktioniert (Simon und Wilson, 2011). Wie ist diese strukturelle Komplexität entstanden?

Der auf der Small Subunit RNA (SSU) basierende phylogenetische „Baum des Lebens“ weist auf drei Domänen hin – Bakterien, Archaea und Eucarya (Woese et al., 1990) – die alle einen extrem tiefen Ursprung haben (Pace, 2009) und teilen überlappende Gensätze. Entstanden diese drei Linien unabhängig von der präzellulären Phase der biologischen Evolution (Pace, 2009), oder entstand der eukaryotische Vorläufer durch die Verschmelzung von Bakterien- und Archaeenzellen? Die letztere Möglichkeit ist angesichts der zwingenden genomischen Beweise für zwei primäre symbiotische Ereignisse attraktiv: die Endosymbiose eines Alphaproteobakteriums, die letztendlich zu Mitochondrien führte, und die Endosymbiose eines Cyanobakteriums, das zu Chloroplasten führte (Margulis, 1970, Pace, 2009). Es gibt auch starke phylogenetische und genomische Beweise für die sekundäre und tertiäre Endosymbiose von Plastiden in einigen eukaryotischen Abstammungslinien (Palmer und Delwiche, 1996). Im Gegensatz zu Mitochondrien, Chloroplasten und Plastiden gibt es jedoch nur wenige oder keine Hinweise auf eine Beteiligung der Endosymbiose an der Entwicklung des Zellkerns.

Die frühe Evolution der eukaryotischen Abstammungslinie bleibt unklar, zum großen Teil, weil die genetische Vielfalt vorhandener – insbesondere einzelliger – Eukaryoten unklar bleibt (Dawson und Pace, 2002). Tatsächlich wird die größte genetische Vielfalt bei mikrobiellen (einzelligen) Eukaryoten beobachtet (Sogin und Silberman, 1998). Wie Pace (2009) betonte, liefern Genomsequenzvergleiche lebender Eukaryoten jedoch „keinen Beweis dafür“, ob die frühesten Eukaryoten tatsächlich Kernmembranen oder NPCs als morphologische Merkmale aufwiesen. Diese einfache Vorstellung, dass dem ersten gemeinsamen eukaryotischen Vorfahren (FECA) die Kernmorphologie fehlte, lässt einen zu überlegen, wie spezifische Proteintypen im FECA zur nachfolgenden schrittweisen Evolution der Kernstruktur des letzten gemeinsamen eukaryotischen Vorfahren (LECA Abb 1). Wie in diesem Review diskutiert, deuten neue Beweise auf der Grundlage der Vorfahren der Endomembranproteine ​​darauf hin, dass das eukaryotische Endomembransystem mit den Kernmembranen und NPCs koevolutioniert oder hervorgegangen ist, die in der LECA anscheinend voll funktionsfähig waren (Neumann et al., 2010).

Die LECA führte anschließend zu sechs großen eukaryotischen Supergruppen, von denen jede mikrobielle Eukaryoten umfasst: Opisthokonts (z. B. Pilze, Tiere, Protisten), Amöbozoen (z. B. Dictyostelium), Ausgrabungen (z. B. Trypanosomen, Giardien), Chromoalveolate (z. B. Plasmodium), Archaeplastiden (z. B. Pflanzen) und Rhizaria (Hampl et al., 2009). Obwohl die basalen Zweige etwas umstritten sind (Rogozin et al., 2009, Parfrey et al., 2010), ermöglicht dieses Klassifikationssystem den Vergleich der Genome verschiedener Eukaryoten innerhalb jeder Supergruppe und die Erstellung von Inventaren von Genen, die für bekannte Kernstrukturproteine ​​​​kodieren. Vergleiche zwischen Supergruppen können dann theoretisch Kerngene identifizieren, von denen abgeleitet wird, dass sie in der LECA vorhanden sind (Keeling, 2007). Dieser Ansatz wird jedoch derzeit durch das Fehlen einer Annotation der meisten nukleoskelettalen Proteine ​​(Simon und Wilson, 2011) und durch fehlende Kenntnisse über die nuklearen Membranproteinkomponenten in den meisten Eukaryoten eingeschränkt.

Die immense Vielfalt mikrobieller Eukaryoten spiegelt sich noch nicht in abgeschlossenen Genomprojekten wider (Dawson und Fritz-Laylin 2009), die sich überwiegend (über 80%) auf den Opisthokont konzentrierten (insbesondere Tiere und Pilze, denen viele Gene fehlen [„sekundär reduzierte“ Genome ]) und Archaeplastid-(Pflanzen-)Linien. In ähnlicher Weise stammt das meiste funktionale Wissen über die Kernstruktur von Modellsystemen (Tiere, Pilze, Pflanzen), die nur zwei der sechs eukaryotischen Supergruppen darstellen. Mehr sequenzierte Genome und Kernhüllen-Proteome von anderen eukaryotischen Supergruppen werden entscheidend sein, um zu verstehen, wie sich Kerne entwickelt haben. Alle eukaryotischen Abstammungslinien sind durch Verlust, Gewinn, Erweiterung und Diversifizierung von Genfamilien gekennzeichnet (Fritz-Laylin et al., 2010). Somit folgte die Geschichte der Kernstruktur nach der LECA zweifellos vielen verschiedenen Pfaden in den sechs großen eukaryotischen Abstammungslinien. Das Verständnis dieser Unterschiede und gemeinsamen Merkmale würde einen beispiellosen Einblick in die grundlegendsten Aspekte der Kernstruktur und Genomorganisation geben und könnte auch therapeutische molekulare Ziele in parasitären Eukaryoten nahelegen.

Co-Evolution von NPCs und Endomembranen: Die Proto-Coaomer-Hypothese

Zwei Jahrzehnte intensiver Forschung haben eine Fülle von Informationen über den NPC ergeben, einschließlich seiner 30 konstituierenden Proteine ​​(Nukleoporine) und ihrer Stöchiometrie, Biochemie, Anordnung und dreidimensionalen Positionen innerhalb des NPC (Doucet und Hetzer, 2010 Fichtman et al., 2010 Wente und Rout, 2010). Dieses Wissen umfasst die Funktionen spezifischer gefalteter Domänen innerhalb jedes Nukleoporins (Devos et al., 2006). Bemerkenswerterweise ähneln die Komponenten und die Struktur eines NPC-Subkomplexes (Vertebraten-Nup107-160-Komplex) den membranbiegenden Proteinhüllen, die Vesikel im sekretorischen und endomembranen Weg erzeugen (Abb. 2 Devos et al., 2004). Dieser verblüffende Befund führte zur Proto-Coatomer-Hypothese, die darauf hindeutet, dass sich beide Strukturen aus einem oder mehreren membrankrümmenden Proteinen entwickelt haben (Abb. 2 Devos et al., 2004 Hsia et al., 2007 Debler et al., 2008 Leksa und Schwartz, 2010).

Um die Protocoatomer-Hypothese zu testen, wurden NPC-Proteine ​​aus den divergenten basalen Excavate-Eukaryoten gereinigt Trypanosoma brucei, ein bedeutender menschlicher Krankheitserreger. Detailliertes funktionelles Wissen über spezifische gefaltete Polypeptiddomänen war entscheidend für die Identifizierung von Trypanosom-Nukleoporinen, da die entsprechenden Trypanosom-Gene allein durch DNA-Sequenz- und Aminosäurevergleiche nicht erkennbar waren (DeGrasse et al., 2009). Das Trypanosom-NPC-Proteom legt die Konservierung von NPC-Proteinen und der NPC-Architektur in der LECA nahe und unterstützt die Proto-Coatomer-Hypothese (DeGrasse et al., 2009). Diese Hypothese wurde durch eine Analyse von 60 eukaryotischen Genomen, die fünf Supergruppen repräsentieren, signifikant erweitert, die mindestens 23 und sogar 26 (von 30) Nukleoporinen in der LECA platzierten (Neumann et al., 2010). Diese Schlussfolgerung wurde durch die Position der eukaryotischen Wurzel nicht beeinflusst. Von fünf bekannten Transmembran-Nukleoporinen wurden zwei (gp210, Ndc1) als Schlüsselkomponenten identifiziert, die NPCs in allen fünf Supergruppen an der Membran verankern. Ebenfalls in allen fünf Supergruppen konserviert waren die NPC-„Korb“-Nukleoporine Tpr und Nup50 das dritte Korbprotein, Nup153, das bei Vertebraten Lamins direkt bindet (Smythe et al., 2000), war in vier von fünf Supergruppen konserviert (Neumann et al. , 2010). Diese konservierten Proteine, die wahrscheinlich in der LECA vorhanden waren, haben Auswirkungen über die NPC-Struktur und -Funktion hinaus, wie im nächsten Abschnitt erörtert wird. Tpr und Nup153 haben auch Funktionen im Zusammenhang mit Chromatin und Genexpression.

Welche anderen nuklearen Strukturproteine ​​waren in der LECA vorhanden?

Das Vorhandensein von scheinbar funktionellen NPCs in der LECA wirft eine faszinierende Frage auf: Hatte dieser Ahnenkern andere nukleare Strukturproteine, und wenn ja, welche? Um diese Frage zu beantworten, braucht man Hinweise, nach welchen Proteinen man in diversen Genomen suchen muss. Glücklicherweise sind aus funktionellen Studien an Opisthokonten und Pflanzen viele Proteine ​​hervorgegangen, die zur Evolution der Kernstruktur beigetragen haben könnten. Zu diesen interessanten Proteinen gehören eine wachsende Zahl von Kernmembranproteinen, die als nächstes diskutiert werden, und funktionell verschiedene Nukleoskelettproteine, einschließlich Aktin, molekulare Motoren, Spectrin-Repeat-Proteine, Coiled-Coil-Proteine ​​und nuklearporenkomplex verbundene Filamente (Simon und Wilson, 2011) , die später in dieser Rezension besprochen werden.

Kernmembranproteine: Neuland

Säugetiere kodieren für ein großes Repertoire (wahrscheinlich Hunderte) von uncharakterisierten nuklearen Hülltransmembran(NET)-Proteinen (Wilson und Berk, 2010). Diese unerwartete Komplexität wurde erstmals in einer bahnbrechenden proteomischen Studie aufgedeckt, die über 60 verschiedene NET-Proteine ​​in gereinigten Kernhüllen von Rattenleberzellen identifizierte (Schirmer et al., 2003) und wurde durch Studien an anderen Säugetierzellen bestätigt und erweitert (Wilkie et al. , 2011). Die meisten Kernmembranproteine ​​in Opisthokonts sind entweder uncharakterisiert oder noch nicht auf der Ebene der strukturellen oder funktionellen Details verstanden, die erforderlich sein könnten, um orthologe Gene in verschiedenen Eukaryoten zu identifizieren. Um dieses Problem zumindest teilweise zu umgehen, könnte man die NET-Proteome diverser Eukaryoten bestimmen und dadurch spezifische relevante Gene identifizieren. Die weitere Analyse konservierter NET-Proteine, sogar in anderen Opisthokonts, liefert Überraschungen über die Kernstruktur. Zum Beispiel der Pilz Schizosaccharomyces pombe kodiert ein nukleäres inneres Membranprotein namens Ima1, das als potenzielles Analogon von Säugetier-NET5 identifiziert wurde (King et al., 2008). Funktionelle Studien zeigen, dass Ima1 Heterochromatin an das NE und (über unbekannte Verbindungen) an Mikrotubuli bindet (King et al., 2008). Das Ima1-Protein bindet direkt an Zentromere und Telomere, und seine Eigenschaften deuten darauf hin, dass Heterochromatin eine mechanische „Nuss“ darstellt, die das NE gegen durch Mikrotubuli erzeugte Kräfte verstärkt (King et al., 2008). Dies steht im Einklang mit biomechanischen Beweisen, dass Heterochromatin selbst als krafttragende Struktur fungiert (Dahl et al., 2005). Kernproteine, die entweder das Chromatin mechanisch verstärkten oder das Chromatin vor Gewalt schützten, könnten die Fähigkeit von Zellen beeinflusst haben, nicht nur äußere mechanische Herausforderungen zu überleben, sondern auch Kraft auf die Außenwelt auszuüben (Dahl et al., 2008). Somit hat die zukünftige Charakterisierung konservierter NET-Proteine ​​das Potenzial, neue Aspekte der Kernstruktur in lebenden Eukaryoten sowie neue Prinzipien zur Entwicklung dieser Struktur aufzudecken.

Klebrige Membranproteine ​​helfen, die Hülle zu stabilisieren.

Wir schlagen vor, dass Membranproteine ​​mit „adhäsiven“ extrazellulären Domänen zur Evolution der Kernstruktur beitrugen, indem sie die parallele Organisation von gekrümmten oder eingefalteten Plasmamembranen stabilisierten (Abb. 2). Diese Idee basiert auf der Entdeckung von Opisthokont-Kernmembranproteinen, die die Adhäsion entweder homotypisch (zwischen zwei oder mehr Kopien eines Proteins) oder heterotypisch (zwischen verschiedenen Proteinen) vermitteln. Beachten Sie, dass die lumenalen Domänen von Membranproteinen einem Kompartiment gegenüberliegen, das der Außenseite der Zelle topologisch äquivalent ist. Es wird vorhergesagt, dass die lumenalen Domänen des Hefe-Transmembranproteins Pom152 (potentielles Vertebraten-Ortholog: gp210) über eine Cadherinfaltung mit sich selbst interagieren (Devos et al., 2006). Diese Faltung ist charakteristisch für die extrazellulären Domänen bestimmter Zelloberflächenproteine ​​(z. B. Cadherine) und vermittelt homotypische Adhäsion an Nachbarzellen (Franke, 2009). Obwohl Cadherinfalten enthaltende Kernmembranproteine ​​bisher nur in Opisthokonts gefunden wurden, sind andere Arten von adhäsiven Domänen weitgehend konserviert. Pom121, ein konserviertes NPC-Membranprotein, wird beispielsweise durch das DNA-bindende Nukleoporin ELYS und den Nup107-160-Komplex an Chromatin rekrutiert (Lau et al., 2009). Diese Wechselwirkungen lösen irgendwie eine adhäsive Pom121-vermittelte Fusion paralleler Membranen aus, um neue Poren zu erzeugen (Fichtman et al., 2010). Zusätzlich zu diesem Beweis für homotypische Adhäsion gibt es zunehmend Beweise dafür, dass bestimmte Kernmembranproteine ​​die Adhäsion heterotypisch vermitteln.

Für die parallele Organisation der inneren und äußeren Kernmembranen sind mindestens drei Typen von NE-Membranproteinen erforderlich. Eine Familie besteht aus dem inneren Membranprotein lamina-assoziierten Polypeptid 1 (LAP1) und einem verwandten äußeren Membranprotein, LULL1, die über ihre großen lumenalen Domänen in Verbindung mit löslichen lumenalen Proteinen namens TorsinA und TorsinB interagieren (Nery et al., 2008 Vander Heyden et al., 2009 Kim et al., 2010). Da LAP1 und LULL1 verwandt sind, könnte ihre Adhäsion als homotypisch angesehen werden. Im Gegensatz dazu interagieren zwei andere Adhäsivfamilien, bestehend aus KASH-Domänenproteinen und SUN-Domänenproteinen, heterotypisch über ihre lumenalen Domänen (Crisp et al., 2006 Starr und Fridolfsson, 2010). KASH- und SUN-Domänenproteine ​​haben auch zusätzliche Domänen, die entweder die Selbstinteraktion oder die direkte Bindung an spezifische Zytoskelettproteine, Nukleoskelettproteine ​​oder NE-Membranproteine ​​vermitteln (Wilson und Berk, 2010). Obwohl das experimentelle Bild bei weitem nicht vollständig ist, deuten aktuelle Beweise darauf hin, dass die Proteine ​​der KASH-Domäne und der SUN-Domäne eine Vielzahl mechanisch robuster Adhäsionskomplexe am NE bilden, die als LINC-Komplexe bezeichnet werden (verknüpft das Nukleoskelett und das Zytoskelett Crisp et al., 2006), von denen einige sind essentiell für die Chromosomenpaarung während der Meiose und der sexuellen Rekombination (Fridkin et al., 2009 Hiraoka und Dernburg, 2009). In unserer eingeschränkten Suche wurde die SUN-Domäne in jeder getesteten Supergruppe nachgewiesen (Abb. 3, Tabelle I). Dies legt stark nahe, dass LECA ein SUN-Domänenprotein hatte. Im Gegensatz dazu fanden wir die KASH-Domäne nur in Opisthokonts (Abb. 3, Tabelle I). Das potentielle Vorhandensein eines KASH-Domänenproteins in der LECA kann derzeit nicht ausgeschlossen werden. Wenn SUN-Domänenproteine ​​jedoch tatsächlich älter sind, könnten sie auch alte (KASH-unabhängige) Rollen erfüllen. An diesen Rollen können NPCs beteiligt sein (Liu et al., 2007), da SUN1 eine frühe Rolle bei der NPC-Zusammensetzung spielt (Talamas und Hetzer, 2011). SUN-Domänenproteine ​​interagieren auch mit meiotischen Telomeren, dem Histon H2A.Z, und koppeln den Zellkern an das Mikrotubuli-organisierende Zentrum (Hiraoka und Dernburg, 2009, Gardner et al., 2011). Diese Ergebnisse unterstützen die Idee, dass Membranproteine, einschließlich adhäsiver Membranproteine, die Evolution der Kernstruktur beeinflusst haben.

Membranproteine, die Chromatin oder nukleoskelettalen Partner binden.

Die Entwicklung der Kernstruktur könnte stark von Membranproteinen beeinflusst worden sein, die an DNA oder Chromatinproteine ​​binden können (Wilson und Foisner, 2010). Eine solche Proteinfamilie in Metazoen hat eine charakteristische „LEM-Domänen“-Faltung, die zuerst in LAP2, Emerin und MAN1 identifiziert wurde (Lin et al., 2000 Laguri et al., 2001 Wagner und Krohne, 2007). Tatsächlich verleiht die erste von zwei LEM-Domänen in LAP2 eine direkte Bindung an dsDNA (Cai et al., 2001). Andere getestete LEM-Domänen verleihen die Bindung an den Barrier-to-Autointegration Factor (BAF), ein konserviertes Metazoenprotein, das auch direkt an dsDNA, Histon H3 und Lamins bindet (Margalit et al., 2007 Montes de Oca et al., 2009), und beeinflusst posttranslationale Histonmodifikationen (Montes de Oca et al., 2011). LEM-Domänenproteine ​​haben andere Domänen, die eine oder mehrere Komponenten des Nukleoskeletts binden, oder verschiedene Signal- oder Genregulationsproteine ​​(Wagner und Krohne, 2007 Wilson und Berk, 2010). Das LEM-Domänenprotein Emerin bindet auch KASH-Domänen- und SUN-Domänenproteine ​​direkt (Simon und Wilson, 2011) und koppelt mechanische Kraft irgendwie an nachgeschaltete Veränderungen der Genexpression, ein Phänomen, das als Mechanotransduktion bekannt ist (Lammerding et al., 2005). Wirbeltierkerne exprimieren auch ein spezialisiertes Nichtmembran-LEM-Domänenprotein namens LAP2α, das mit sich selbst (als Trimeren), Lamin A, Chromatin und Telomeren interagiert und benötigt wird, um Lamins vom A-Typ im Kerninneren zu organisieren (Snyers et al., 2007 Gotic und Foisner, 2010, Dechat et al., 2011). Hefe, denen Lamins und BAF fehlen, kodiert dennoch ein LEM-Domänen-(HEH-Domäne)-inneres Kernmembranprotein namens Src1, das mit telomeren, subtelomeren und rDNA-Genen assoziiert und diese unterdrückt (Grund et al., 2008). Interessanterweise funktioniert Src1 auch während der Mitose. Zellen, denen Src1 fehlt, haben eine kürzere Anaphase und eine längere Telophase (Rodríguez-Navarro et al., 2002). Sowohl die LEM-Domänenfaltung (Cai et al., 2001) als auch eine konservierte C-terminale „MSC“-Domäne (MAN1-Src1p-C-terminal), die von Src1 und menschlichem MAN1 (Mans et al., 2004) geteilt wird, sind in Bakterien konserviert und kann dazu dienen, Nukleinsäuren zu binden. Unter Eukaryoten entdeckte unsere eingeschränkte Suche nur in Opisthokonts LEM-Domänen-verwandte ORFs (Abb. 3, Tabelle I). Allerdings fanden frühere umfangreichere Alignments Proteine ​​mit beiden Merkmalen (LEM/HEH-Domänen-MSC-Domäne) in allen getesteten eukaryontischen Supergruppen, was darauf hindeutet, dass die LECA ein LEM-Domänenprotein hatte (Mans et al., 2004).

Das Nurim-Protein hat vier membranüberspannende Domänen (und sonst wenig). Dieses Protein lokalisiert durch unbekannte Mechanismen an der Kerninnenmembran, da es keine nachweisbare Bindung an NPCs, Lamins oder andere intranukleäre Komponenten zeigt (Rolls et al., 1999). Es wird vorgeschlagen, dass Nurim in einem Weg funktioniert, der neu synthetisierte Kernmembranproteine ​​am NPC vorbei zur inneren Membran sortiert (King et al., 2006 Braunagel et al., 2007). Unsere Suche ergab Nurim-verwandte ORFs in zwei eukaryontischen Supergruppen (Abb. 3). Eine frühere Studie (Mans et al., 2004) deutet auf einen möglicherweise alten Ursprung hin und ordnete Nurim in eine Protein-Superfamilie ein, die das Säugetier-Innenkernmembranprotein LBR (eine Sterolreduktase Holmer et al., 1998) und verwandte Enzyme in Bakterien umfasst.

Das LUMA-Protein (kodiert von TMEM43) durchquert die Kerninnenmembran viermal, hat eine große uncharakterisierte lumenale Domäne, assoziiert mit SUN2, Laminen und Emerin und bildet Homo-Oligomere (Bengtsson und Otto, 2008, Liang et al., 2011). Die LUMA-Oligomerisierung wird durch eine Mutation gestört, die die Emery-Dreifuss-Muskeldystrophie verursacht (Liang et al., 2011). LUMA ist in drei eukaryontischen Supergruppen (Abb. 3) und insbesondere auch in Bakterien (Bengtsson und Otto, 2008) konserviert, was darauf hindeutet, dass LUMA in der LECA vorhanden gewesen sein könnte. Die Idee, dass LUMA, LEM-Domänenproteine, Nurim und wahrscheinlich andere Kernmembranproteine ​​möglicherweise eine alte Rolle in der Kernstruktur und -funktion haben, wird es noch interessanter machen, ihre Rolle in lebenden Eukaryoten zu entschlüsseln.

Aktin und Myosine: Uralte Bestandteile der Kernstruktur?

Eukaryotisches Aktin und Aktin-abhängige Motoren (Myosine) sind bekannte Zytoskelett-Komponenten, die für die Zellmotilität relevant sind, und ihre evolutionäre Bedeutung wird fast immer ausschließlich in diesen Begriffen diskutiert (Fritz-Laylin et al., 2010). Weniger geschätzt werden ihre fundamentalen und möglicherweise uralten Rollen in der Kernstruktur und Genomfunktion. Polymerisierbare Aktin und Myosine sind an der Transkription durch alle drei DNA-abhängigen RNA-Polymerasen beteiligt, vermitteln den RNA-Export aus dem Zellkern und werden für die weiträumige Bewegung spezifischer Loci innerhalb des Zellkerns benötigt (Gieni und Hendzel, 2009 Hofmann, 2009 Mekhail and Moazed, 2010 Skarp und Vartiainen, 2010). Mindestens sechs verschiedene Myosinmotoren (Pestic-Dragovich et al., 2000 Salamon et al., 2003 Hofmann et al., 2006, 2009 Vreugde et al., 2006 Cameron et al., 2007 Pranchevicius et al., 2008 Lindsay und McCaffrey , 2009) und vier verschiedene Kinesinmotoren (Macho et al., 2002 Levesque et al., 2003 Mazumdar et al., 2004 Wu et al., 2008 Cross and Powers, 2011 Zhang et al., 2011) sind in Tierkernen vorhanden , mit Rollen, die die Transkription, die intranukleare Bewegung von Chromatin oder den Export entlang porengebundener Filamentnetzwerke umfassen, die den Nukleolus mit NPCs verbinden (Simon und Wilson, 2011). Myosin I-Motoren sind in verschiedenen Eukaryoten konserviert (Foth et al., 2006 Hofmann et al., 2009) einschließlich der basalen Ausgrabungen Naegleria gruberi (Goodson und Dawson, 2006), das sechs Myosin-I-Homologe hat (Fritz-Laylin et al., 2010). Welche (falls vorhanden) Naegleria Myosine tatsächlich im Zellkern funktionieren, ist unbekannt.

Andere nukleoskelettale Proteine ​​umfassen den nuklearen mitotischen Apparat (NuMA-Interphase-Rollen unklar, aber organisiert sich selbst zu raumfüllenden 3D-Strukturen Harborth et al., 1999 Radulescu und Cleveland, 2010), nukleare Spektrine (z. B. αII-Spektrin-Gerüste DNA-Reparaturkomplexe Young und Kothary, 2005 Zhang et al., 2010) und Kernprotein 4.1 (bindet NuMA assoziiert mit porengebundenen Filamenten, hilft bei der Organisation des Nukleoskeletts und mehrerer NE-Membranproteine ​​Meyer et al., 2011 Simon und Wilson, 2011). Tatsächlich wird vermutet, dass das angestammte Spektrin-Repeat-Protein im Zellkern funktioniert hat (Young und Kothary, 2005). Nukleares Titin kann direkt an nukleäre Zwischenfilamentproteine ​​binden (Zastrow et al., 2006) und ist für die Chromosomenkondensation während der Mitose essentiell (Machado et al., 1998 Machado und Andrew, 2000 Zhong et al., 2010). Proteinen wie Aktin, Myosin, NuMA, Spektrinen und Titin wurde erst vor kurzem eine grundlegende Rolle bei der Kernstruktur und der Genomfunktion lebender Eukaryoten zugeschrieben (Simon und Wilson, 2011), und aus historischen Gründen bleibt ihre Rolle im Nukleoskelett weitgehend unbeachtet - kommentiert. Kinesine, von denen angenommen wird, dass die LECA ∼11 besitzt (Wickstead et al., 2010), sind ebenfalls im Zellkern vorhanden (Simon und Wilson, 2011). Kernkinesine assoziieren mit Chromatin, und eines (Kif4A) ist an der Reaktion auf DNA-Schäden beteiligt (Wu et al., 2008). Ansonsten ist wenig über ihre Kernfunktionen bekannt.

Coiled-Coil-Nukleoskelettproteine

DNA-bindende Coiled-Coil-Nukleoskelettproteine ​​kommen in zwei mehrzelligen Abstammungslinien vor, Tieren (Opisthokonts) und Pflanzen (Archaeplastiden), entwickelten sich jedoch unabhängig voneinander. Bei Tieren bilden diese Proteine ​​(Lamins) das uralte Zwischenfilament (Prokocimer et al., 2009), aus dem sich später zytoplasmatische Zwischenfilamente entwickelten. Nuclear Intermediate Filaments (Laminfilamente) sind wichtige strukturelle Komponenten des tierischen Nukleoskeletts, mit genetischen Verbindungen zu einer Vielzahl von menschlichen Krankheiten (Dittmer und Misteli, 2011). Lamine unterstützen oder beeinflussen fast jeden Aspekt der Genombiologie, einschließlich Replikation, Transkription, Signalübertragung, Entwicklung und Chromosomenorganisation (Prokocimer et al., 2009 Dechat et al., 2010, 2011 Wilson und Berk, 2010). Alle Metazoen haben ein oder zwei Gene, die für „B-Typ“-Laminen kodieren, während komplexe Tiere (Insekten, Wirbeltiere) ein zusätzliches Gen haben, das für ein unabhängiges Netzwerk von „A-Typ“-Laminfilamenten kodiert, die für die Physiologie vieler exquisit mechanosensitiver Zelltypen wie z B. Muskel und Knochen (Dahl et al., 2008). Andere bekannte Coiled-Coil-Strukturproteine ​​in Opisthokonts umfassen das konservierte NPC-Basket-Protein Tpr (Krull et al., 2004) und Smc (Strukturerhaltung der Chromosomen Wong, 2010). Bei mehrzelligen Tieren, bei denen aktive Gene tief im Zellkern lokalisiert sein können, werden Tpr und verwandte Proteine ​​als Komponenten von nukleoskelettalen porenverknüpften Filamenten vorgeschlagen, die NPCs mit aktiven Genen und dem Nukleolus verbinden und den Aktin- und Myosin-abhängigen Export aus dem Zellkern erleichtern (Simon und Wilson, 2011). In Hefe, die kleinere Kerne hat, werden aktive Gene an den NPC über die direkte Bindung von konservierten Promotorelementen (z , 2010). Ob andere eukaryotische Supergruppen über Poren-verbundene Filamentnetzwerke verfügen, ist unbekannt.

Höheren Pflanzen fehlen intermediäre Filamente (Rose et al., 2005), aber sie haben funktionell analoge Filamente, einschließlich der Filamente, die vom dsDNA-bindenden Coiled-Coil-Protein MPF1 gebildet werden (Samaniego et al., 2006 Fiserova et al., 2009 Meier und Brkljacic, 2009). Es wird daher angenommen, dass Gene, die für verschiedene wichtige Coiled-Coil-Nukleoskelettproteine ​​kodieren, unabhängig nach der LECA in den Opisthokont- und Archaeplastiden-Linien entstanden sind. Diese Gene können die Genomorganisation und die Kernstruktur tiefgreifend beeinflusst haben, da sie mit der Entstehung vielzelliger Organismen korrelieren.

Vorgeschlagene Auswirkungen der Genom-Anbindung an die Zellmembran

Die Evolution hat eindeutig die Stabilisierung von positiv gekrümmten und negativ gekrümmten Membranen durch Protocoatomer-Proteine ​​(Devos et al., 2004) bzw. ESCRT-Proteine ​​(Samson und Bell, 2009) begünstigt. Diese Moleküle erklären jedoch nicht die grundsätzlich genom-assoziierte Natur von NPCs oder ihre intime Rolle bei der Mitose und Chromosomensegregation. Aus diesem Grund vermuten wir, dass der Übergang von FECA zu LECA teilweise durch mehrere Arten von Membranproteinen angetrieben wurde. Unter den frühesten, so schlagen wir vor, waren diejenigen, die DNA oder Chromatin binden und dadurch das Genom an die Zellmembran anbinden. Eine stabile Anbindung von relativ dichtem Chromatin hätte die Zellmembran mechanisch belastet (Abb. 2). Diese Belastung könnte bei Zellen mit starken Membrananhaftungen an eine äußere Zellwand wenig Einfluss auf die Membrankrümmung gehabt haben. Bei Zellen mit schwächerer externer Verstärkung (z. B. FECA und möglicherweise der Vorläufer von Planctomyceten-Bakterien, die ihr Genom in eine kernähnliche Struktur einschließen Fürst und Sagulenko, 2011) könnte sich die chromatinbeladene Membran dagegen stark eingefaltet haben, was bedrohlich ist Zellstruktur und möglicherweise die Chromosomensegregation oder Zellteilung stören. Wir schlagen daher vor, dass die inkrementelle molekulare Evolution der Kernhülle und der nukleoskelettalen Struktur eng mit der Evolution der Chromosomensegregation und Mitose verbunden war. Diese Idee wird durch Beweise aus lebenden Eukaryoten gestützt, dass viele NPC- und Nukleoskelettproteine ​​für die Chromosomensegregation und Mitose essentiell sind, wie im nächsten Abschnitt erörtert wird. Parallel dazu schlagen wir eine starke positive Selektion vor, sowohl für adhäsive Proteine, die die Struktur von eingefalteten Membranen stabilisiert und mechanisch verstärkt (Abb. 2), als auch für fusogene Proteine, die verhindert, dass eingefaltete Membranen die Mitose stören.

War die Evolution des NPC/Nukleoskeletts an Chromosomensegregation und Mitose gekoppelt?

Es gibt zunehmend Hinweise darauf, dass Nukleoporine aktive Gene kontaktieren, Heterochromatin organisieren und die mRNA-Synthese an den Kernexport koppeln (Strambio-De-Castillia et al., 2010 Liang und Hetzer, 2011). Opisthokont-Nukleoporine tauchen auch als zentrale Akteure bei der Mitose auf, sind an der Chromosomenkondensation und Schwesterchromatidkohäsion beteiligt (Nakano et al., 2011), Kinetochor-Zusammenbau (Salina et al., 2003 Rasala et al., 2006 Roux und Burke, 2006), Regulation von Mikrotubuli-abhängigen Motoren (Basket Protein Tpr Nakano et al., 2010), Regulation der Mikrotubuli-Polymerisation an Kinetochoren (Mishra et al., 2010), mitotische Checkpoint-Regulierung (De Souza und Osmani, 2009 Lussi et al., 2010 Wozniak et al., 2010) und Spindelmontage (Nakano et al., 2011). Diese Ergebnisse deuten stark darauf hin, dass sich NPCs nicht nur als „Portale“ entwickelt haben, sondern als membrangebundene strukturelle Hubs für das Genom und die Mitose.

Ebenso ist das Lehrbuchbild der Mitose, bei der Chromosomen hauptsächlich durch Spindelmikrotubuli getrennt werden, unvollständig. Es ist nun bekannt, dass eine separate raumfüllende Struktur, die Spindel-„Matrix“ mit vorgeschlagenen elastischen Hydrogel-Eigenschaften, die Spindel trägt (Zheng, 2010 Johansen et al., 2011). Diese Matrix umfasst sowohl mitotisch reorganisierte Nukleoporine (z. B. Tpr Ding et al., 2009 Lince-Faria et al., 2009) als auch nukleoskelettale Proteine ​​(z. B. NuMA, B-Typ-Laminen Simon und Wilson, 2011). Interessanterweise wird die Chromosomensegregation in Oozyten durch die Kontraktion eines nuklearen Aktinnetzwerks angetrieben (Lénárt et al., 2005). In ähnlicher Weise kann bei Hefe eine Chromosomensegregation in Abwesenheit von Spindelmikrotubuli durch einen Kernspaltungsprozess erfolgen, der Aktin erfordert (Castagnetti et al., 2010). Diese Ergebnisse zeigen Aktin und möglicherweise andere Komponenten des Opisthokont-Nukleoskeletts in einem neuen Licht: als genomtrennende Proteine. War die Chromosomensegregation (Mitose) eine treibende Kraft in der Evolution des Nukleoskeletts?

Die Idee, dass sich das Nukleoskelett aus alten genomsegregierenden Proteinen entwickelt hat, wird durch die Konservierung vieler verwandter Proteine ​​als Komponenten der Genompartitionierung gestützt („Par“) Systeme in Bakterien. Die bakterielle Partitionierung wird am besten für Plasmide verstanden und umfasst drei einfache Komponenten: eine wiederholte DNA-Sequenz (zentromerische DNA), ein Zentromer-bindendes Protein und ein assoziiertes krafterzeugendes („motorisches“) Protein, das die beiden Zentromere durch Bildung von Polymeren trennt ( Schumacher, 2008). Von diesen Komponenten sind nur die Motoren – vier Arten – signifikant konserviert. Die meisten Bakterien verwenden einen Motor mit einem ATPase-Motiv vom Walker-Typ (Typ I Par -System) oder ein Aktin/hsp70-Superfamilienprotein (Typ II Schumacher, 2008). Other bacteria use a tubulin/FtsZ GTPase superfamily protein (type III) or an unusual (type IV) protein that is predicted to form coiled-coil polymers and also has a predicted DNA-binding domain, potentially uniting both the centromere-binding and motor functions in a single polypeptide (Simpson et al., 2003 Schumacher, 2008). Eukaryotes express proteins related to potentially all four bacterial par motors. Actin is both a major component of the interphase nucleoskeleton (as discussed earlier) and essential for chromosome segregation (Castagnetti et al., 2010). The Smc family of Walker-type ATPases are conserved in all living cells (Hirano, 2005). Tubulin forms intranuclear microtubules in eukaryotes with “closed” mitosis, or “spindle matrix-associated” microtubules in eukaryotes with open mitosis, and is mitotically regulated by nucleoporins. Less clear is whether any nucleoskeletal protein(s) are related to coiled-coil (type IV par) proteins, but candidates include lamins, Tpr, and Smc. Interestingly, certain nuclear membrane proteins also appear to function during mitosis: Samp1, a nuclear inner membrane protein, colocalizes with the mitotic spindle (Buch et al., 2009).

Concluding remarks

The “conserved protein fold” strategy, coupled to purification of NPCs from diverse eukaryotes, yielded brilliant insight into the early coevolution of NPCs with endomembranes (DeGrasse et al., 2009). Further explorations of nuclear transmembrane and nucleoskeletal proteins purified from diverse eukaryotes may yield fascinating insights into the LECA nucleus, and the human cell nucleus. Current limitations include lack of knowledge about most Opisthokont nuclear membrane proteins, and a paucity of sequenced genomes from diverse eukaryotes. Genome analysis of the free-living predatory amoebo-flagellate Naegleria gruberi, which diverged from other eukaryotic lineages over a billion years ago, reveals a rich repertoire of proteins involved in cell structure, signaling, metabolism, and sexual recombination (Fritz-Laylin et al., 2010). This organism has a typical-appearing nucleus and can be cultured in the laboratory (Fulton et al., 1984 Fritz-Laylin et al., 2011). Naegleria, other diverse Excavates including Giardien und Trypanosoma, and laboratory-friendly members of other eukaryotic supergroups including Amoeba (Dictyostelium) and Archaeplastids/Plants (Chlamydomonas) are all available to explore the evolution of nuclear structure. Additional clues to the early evolution of nuclear structure, whether independent or based on shared genes, may come from an unlikely source: planctomycetes bacteria, which enclose their genome within a double membrane, express a clathrin-related protein, and have an endocytosis-like pathway (Fuerst and Webb, 1991 Fuerst and Sagulenko, 2011). It will be exciting to understand how different kinds of proteins and possibly other types of molecules including noncoding RNAs (Pauli et al., 2011) and ADP-ribose chains (Chang et al., 2005) might have shaped the evolution of nuclear structure before the LECA, and to this day.


Eukaryotic origins

The origin of the eukaryotes is a fundamental scientific question that for over 30 years has generated a spirited debate between the competing Archaea (or three domains) tree and the eocyte tree. As eukaryotes ourselves, humans have a personal interest in our origins. Eukaryotes contain their defining organelle, the nucleus, after which they are named. They have a complex evolutionary history, over time acquiring multiple organelles, including mitochondria, chloroplasts, smooth and rough endoplasmic reticula, and other organelles all of which may hint at their origins. It is the evolutionary history of the nucleus and their other organelles that have intrigued molecular evolutionists, myself included, for the past 30 years and which continues to hold our interest as increasingly compelling evidence favours the eocyte tree. As with any orthodoxy, it takes time to embrace new concepts and techniques.

Schlüsselwörter: dawn cell eocytes eukaryotes evolution nucleus origin.

Figuren

This first ‘eocyte tree’ was…

This first ‘eocyte tree’ was reconstructed based on the presence and absence of…

The sister group relationship of…

The sister group relationship of the eocytes to the eukaryotes is illustrated by…


Endosymbiosis & The Origin of Eukaryotic Cells

This lecture will help Advanced Biology students understand how mitochondria and chloroplasts evolved. It includes the three domains of life, evidence for serial endosymbiotic theory, and advantages of multicellularity.

Nothing in molecular biology makes sense in light of the evolutionary history of organims in specific paleoenvironments

1960’s scientist Lynn Margulis studied cell structure
Thought mitochondria looked like baccteria- mito evolved from bacteria that lived in permanent symbiosis within the cells of animals and plants

Symbiotic events have a profound impact on the organization and complexity of many life forms

Living relics
Of the 5000 species of bacteria and archaea that have been described almost all were disc when isoalted from natural habitatsa snd grown under controlled conditions in the lab.

Taq polymerase- enzyme stable up to 95ºC- used to run PCR in research and commercial settings-
research- likely that first life forms lived at high temperatures and high in anoxic environments (no oxygen), PCR is necessary research tool that allows investigation in forensic crime scenes, genetic diseases, inheritance patterns, sex determination of embryos, drug discovery and detection of pathogens.

Woese's work on Archaea is also significant in its implications for the search for life on other planets. Before the discovery by Woese and Fox, scientists thought that Archaea were extreme organisms that evolved from the organisms more familiar to us. Now, most believe they are ancient, and may have robust evolutionary connections to the first organisms on Earth.[28] Organisms similar to those archaea that exist in extreme environments may have developed on other planets, some of which harbor conditions conducive to extremophile life.[29]

In addition to a nucleus, eukaryotic cells contain a variety of membrane-enclosed organelles within their cytoplasm. These organelles provide compartments in which different metabolic activities are localized. Eukaryotic cells are generally much larger than prokaryotic cells, frequently having a cell volume at least a thousandfold greater.

The compartmentalization provided by cytoplasmic organelles is what allows eukaryotic cells to function efficiently. Two of these organelles, mitochondria and chloroplasts, play critical roles in energy metabolism. Mitochondria, which are found in almost all eukaryotic cells, are the sites of oxidative metabolism and are thus responsible for generating most of the ATP derived from the breakdown of organic molecules. Chloroplasts are the sites of photosynthesis and are found only in the cells of plants and green

Despite their many similarities, mitochondria (and chloroplasts) aren't free-living bacteria anymore. The first eukaryotic cell evolved more than a billion years ago. Since then, these organelles have become completely dependent on their host cells. For example, many of the key proteins needed by the mitochondrion are imported from the rest of the cell. Sometime during their long-standing relationship, the genes that code for these proteins were transferred from the mitochondrion to its host's genome. Scientists consider this mixing of genomes to be the irreversible step at which the two independent organisms become a single individual.

Single eukaryotic cells became living in close association- colonies

Volvox
Somatic cells- swim and keep it near the light to PS, cannot divide – colonies of up to 50,000 individuals, cannot live alone
characteristics of a single individual. Multicellularity has arisen many times among the eukaryotes. Practically every organism big enough to see with the unaided eye is multicellular, including all animals and plants. The great advantage of multicellularity is that it fosters specialization some cells devote all of their energies to one task, other cells to another. Few innovations have had as great an impact on the history of life asspecialization made possible by multicellularity

Multicellular organisms need specialised organ systems, whereas all the life processes in a unicellular organism take place in that one cell. Multicellular organisms need organ systems to carry out functions such as:
Communication between cells, eg the nervous system and circulatory system
Supplying the cells with nutrients, eg the digestive system
Controlling exchanges with the environment, eg the respiratory system and excretory system


Poxviruses and the Origin of the Eukaryotic Nucleus

A number of molecular forms of DNA polymerases have been reported to be involved in eukaryotic nuclear DNA replication, with contributions from α-, δ-, and ε-polymerases. It has been reported that δ-polymerase possessed a central role in DNA replication in archaea, whose ancestry are thought to be closely related to the ancestor of eukaryotes. Indeed, in vitro experiment shown here suggests that δ-polymerase has the potential ability to start DNA synthesis immediately after RNA primer synthesis. Therefore, the question arises, where did the α-polymerase come from? Phylogenetic analysis based on the nucleotide sequence of several conserved regions reveals that two poxviruses, vaccinia and variola viruses, have polymerases similar to eukaryotic α-polymerase rather than δ-polymerase, while adenovirus, herpes family viruses, and archaeotes have eukaryotic δ-like polymerases, suggesting that the eukaryotic α-polymerase gene is derived from a poxvirus-like organism, which had some eukaryote-like characteristics. Furthermore, the poxvirus's proliferation independent from the host-cell nucleus suggests the possibility that this virus could infect non-nucleated cells, such as ancestral eukaryotes. I wish to propose here a new hypothesis for the origin of the eukaryotic nucleus, posing symbiotic contact of an orthopoxvirus ancestor with an archaebacterium, whose genome already had a δ-like polymerase gene.

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In ancient giant viruses lies the truth behind evolution of nucleus in eukaryotic cells

DNA exchange between ancient giant viruses and ancient biological cells might have been the key to the evolution of nuclei in eukaryotic cells Credit: Tokyo University of Science

Perhaps as far back as the history of research and philosophy goes, people have attempted to unearth how life on earth came to be. In the recent decades, with exponential advancement in the fields of genomics, molecular biology, and virology, several scientists on this quest have taken to looking into the evolutionary twists and turns that have resulted in eukaryotic cells, the type of cell that makes up most life forms today.

The most widely accepted theories that have emerged state that the eukaryotic cell is the evolutionary product of the intracellular evolution of proto-eukaryotic cells, which were the first complex cells, and symbiotic relationships between proto-eukaryotic cells and other unicellular and simpler organisms such as bacteria and archaea. But according to Professor Masaharu Takemura of the Tokyo University of Science, Japan, "These hypotheses account for and explain the driving force and evolutionary pressures. But they fail to portray the precise process underlying eukaryotic nucleus evolution."

Prof Takemura cites this as his motivation behind his recent article published in Grenzen in der Mikrobiologie, where he looks into the recent theories that, in addition to his own body of research, have built up his current hypothesis on the subject.

In a way, Prof Takemura's hypothesis has its roots in 2001 when, along with PJ Bell, he made the revolutionary proposal that large DNA viruses, like the poxvirus, had something to do with the rise of the eukaryotic cell nucleus. Prof Takemura further explains the reasons for his inquiry into the nucleus of the eukaryotic cell as such: "Although the structure, function, and various biological functions of the cell nucleus have been intensively investigated, the evolutionary origin of the cell nucleus, a milestone of eukaryotic evolution, remains unclear."

The origin of the eukaryotic nucleus must indeed be a milestone in the development of the cell itself, considering that it is the defining factor that sets eukaryotic cells apart from the other broad category of cells—the prokaryotic cell. The eukaryotic cell is neatly compartmentalized into membrane-bound organelles that perform various functions. Among them, the nucleus houses the genetic material. The other organelles float in what is called the cytoplasm. Prokaryotic cells do not contain such compartmentalization. Bacteria and archaea are prokaryotic cells.

The 2001 hypothesis by Prof Takemura and PJ Bell is based on striking similarities between the eukaryotic cell nucleus and poxviruses: in particular, the property of keeping the genome separate in a compartment. Further similarities were uncovered after the discovery and characterization of a type of large DNA virus called "giant virus," which can be up to 2.5 μm in diameter and contain DNA "encoding" information for the production of more than 400 proteins. Independent phylogenetic analyses suggested that genes had been transferred between these viruses and eukaryotic cells as they interacted at various points down the evolutionary road, in a process called "lateral gene transfer."

Viruses are "packets" of DNA or RNA and cannot survive on their own. They must enter a "host" cell and use that cell's machinery to replicate its genetic material, and therefore multiply. As evolution progressed, it appears, viral genetic material became integrated with host genetic material and the properties of both altered.

In 2019, Prof Takemura and his colleagues made another breakthrough discovery: the medusavirus. The medusavirus got its name because, like the mythical monster, it causes encystment in its host that is, it gives its host cell a 'hard' covering.

Via experiments involving the infection of an amoeba, Prof Takemura and his colleagues found that the medusavirus harbors a full set of histones, which resemble histones in eukaryotes. Histones are proteins that keep DNA strands curled up and packed into the cell nucleus. It also holds a DNA polymerase gene and major capsid protein gene very similar to those of the amoeba. Further, unlike other viruses, it does not construct its own enclosed 'viral factory' in the cytoplasm of the cell within which to replicate its DNA and contains none of the genes required to carry out the replication process. Instead, it occupies the entirety of the host nucleus and uses the host nuclear machinery to replicate.

These features, Prof Takemura argues, indicate that the ancestral medusavirus and its corresponding host proto-eukaryotic cells were involved in lateral gene transfer the virus acquired DNA synthesis (DNA polymerase) and condensation (histones) genes from its host and the host acquired structural protein (major capsid protein) genes from the virus. Based on additional research evidence, Prof Takemura extends this new hypothesis to several other giant viruses as well.

Thus, Prof Takemura connects the dots between his findings in 2019 and his original hypothesis in 2001, linking them through his and others' work in the two decades that come in between. All of it taken together, it becomes clear how the medusavirus is prime evidence of the viral origin of the eukaryotic nucleus.

Takemura says, "This new updated hypothesis can profoundly impact the study of eukaryotic cell origins and provide a basis for further discussion on the involvement of viruses in the evolution of the eukaryotic nucleus." Indeed, his work may have unlocked several new possibilities for future research in the field.


Lynn Margulis

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Lynn Margulis, (born March 5, 1938, Chicago, Illinois, U.S.—died November 22, 2011, Amherst, Massachusetts), American biologist whose serial endosymbiotic theory of eukaryotic cell development revolutionized the modern concept of how life arose on Earth.

Margulis was raised in Chicago. Intellectually precocious, she graduated with a bachelor’s degree from the University of Chicago in 1957. Soon after, she married American astronomer Carl Sagan, with whom she had two children one, Dorion, would become her frequent collaborator. The couple divorced in 1964. Margulis earned a master’s degree in zoology and genetics from the University of Wisconsin at Madison in 1960 and a Ph.D. in genetics from the University of California, Berkeley, in 1965. She joined the biology department of Boston University in 1966 and taught there until 1988, when she was named distinguished university professor in the department of botany at the University of Massachusetts at Amherst. She retained that title when her affiliation at the university changed to the department of biology in 1993 and then to the department of geosciences in 1997.

Throughout most of her career, Margulis was considered a radical by peers who pursued traditional Darwinian “survival of the fittest” approaches to biology. Her ideas, which focused on symbiosis—a living arrangement of two different organisms in an association that can be either beneficial or unfavourable—were frequently greeted with skepticism and even hostility. Among her most important work was the development of the serial endosymbiotic theory (SET) of the origin of cells, which posits that eukaryotic cells (cells with nuclei) evolved from the symbiotic merger of nonnucleated bacteria that had previously existed independently. In this theory, mitochondria and chloroplasts, two major organelles of eukaryotic cells, are descendants of once free-living bacterial species. She explained the concept in her first book, Ursprung eukaryotischer Zellen (1970). At the time, her theory was regarded as far-fetched, but it has since been widely accepted. She elaborated in her 1981 classic, Symbiosis in Cell Evolution, proposing that another symbiotic merger of cells with bacteria—this time spirochetes, a type of bacterium that undulates rapidly—developed into the internal transportation system of the nucleated cell. Margulis further postulated that eukaryotic cilia were also originally spirochetes and that cytoplasm evolved from a symbiotic relationship between eubacteria and archaebacteria (sehen archaea).

Her 1982 book Five Kingdoms, written with American biologist Karlene V. Schwartz, articulates a five- kingdom system of classifying life on Earth—animals, plants, bacteria (prokaryotes), fungi, and protoctists. The protist kingdom, which comprises most unicellular organisms (and multicellular algae) in other systems, is rejected as too general. Many of the organisms usually categorized as protists are placed in one of the other four kingdoms protoctists make up the remaining organisms, which are all aquatic, and include algae and slime molds. Margulis edited portions of the compendium Handbook of Protoctista (1990).

Another area of interest for Margulis was her long collaboration with British scientist James Lovelock on the controversial Gaia hypothesis. This proposes that the Earth can be viewed as a single self-regulating organism—that is, a complex entity whose living and inorganic elements are interdependent and whose life-forms actively modify the environment to maintain hospitable conditions.

In addition to Margulis’s scholarly publications, she wrote numerous books interpreting scientific concepts and quandaries for a popular audience. Among them were Mystery Dance: On the Evolution of Human Sexuality (1991), What Is Life? (1995), What Is Sex? (1997), and Dazzle Gradually: Reflections on Nature in Nature (2007), all cowritten with her son. She also wrote a book of stories, Luminous Fish (2007). Her later efforts were published under the Sciencewriters Books imprint of Chelsea Green Publishing, which she cofounded with Dorion in 2006.


General Overviews

For reviews of eukaryogenesis, refer to Martin, et al. 2015 and Baum 2015. Martin 2005 provides an older, but still useful review, whereas Harold 2014 is an accessible, book-length exploration of cell evolution. Gould, et al. 2008 focuses on the acquisition of plastids and subsequent additional endosymbiotic events. Koonin, et al. 2010 and Lombard, et al. 2012 discuss protein regulatory networks and membrane chemistry across the three domains of life and their implications for eukaryogenesis. Eme, et al. 2014 links molecular data, which drive much of the field, to fossil evidence. Williams, et al. 2013 summarizes phylogenetic arguments for the phylogenetic model that dominates current thinking, namely that archaea/eukarya and bacteria represent the two primary domains of life. Eme, et al. 2017 builds upon the relationship between archaea and models of eukaryogenesis.

Baum, D. A. 2015. A comparison of autogenous theories for the origin of eukaryotic cells. Amerikanisches Journal für Botanik 102:1954–1965.

Compares different autogenous theories for the origin of the nucleus and eukaryogenesis in general, framed in the context of cellular topology, consilience with modern cell biology and the timing of mitochondrial acquisition.

Eme, L., S. C. Sharpe, M. W. Brown, et al. 2014. On the age of eukaryotes: Evaluating evidence from fossils and molecular clocks. Cold Spring Harbor Perspectives in Biology 6:a016139.

Reviews the phylogenetic and fossil evidence on the age of eukaryotes.

Eme, L., A. Spang, J. Lombard, C. W. Stairs, and T. J. G. Ettema. 2017. Archaea and the origin of eukaryotes. Nature Reviews Microbiology 15:711–723.

Discusses models for eukaryogenesis in the light of newly discovered and characterized archaeal lineages.

Gould, S. B., R. F. Waller, and G. I. McFadden. 2008. Plastid evolution. Annual Review of Plant Biology 59:491–517.

Provides a comprehensive overview of plastid evolution, encompassing primary and secondary endosymbioses, protein targeting to plastids and plastid metabolism.

Harold, F. M. 2014. In search of cell history: The evolution of life’s building blocks. Chicago: Chicago Univ. Drücken Sie.

Provides a synthetic overview of the origin and evolution of cells, with a major focus on the origin of eukaryotes.

Koonin, E. V., J. Dacks, W. Doolittle, et al. 2010. The origin and early evolution of eukaryotes in the light of phylogenomics. Genome Biology 11:209.

Analyzes the origins of key eukaryotic protein regulatory modules using comparative genomics.

Lombard, J., P. López-García, and D. Moreira. 2012. The early evolution of lipid membranes and the three domains of life. Nature Reviews Microbiology 10:507–515.

Reviews the molecular composition of archaeal and bacterial phospholipid membranes and consequences for models of eukaryogenesis.

Martin, W. F. 2005. Archaebacteria (Archaea) and the origin of the eukaryotic nucleus. Aktuelle Meinung in der Mikrobiologie 8:630–637.

Summarizes the diversity of models for the origin of the nuclear compartment, arguing against nuclear endosymbiotic models.

Martin, W. F., S. Garg, and V. Zimorski. 2015. Endosymbiotic theories for eukaryote origin. Philosophical Transactions of the Royal Society B: Biological Science 370.1678: 20140318.

Surveys models of eukaryogenesis with a historical slant, focusing on origins of the nuclear and mitochondrial compartment as well as metabolic considerations.

Williams, T. A., P. G. Foster, C. J. Cox, et al. 2013. An archaeal origin of eukaryotes supports only two primary domains of life. Natur 504:231–236.

Summarizes support for having only two primary domains of life, with eukaryotes being embedded within a paraphyletic Archaea.

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The eukaryotic ancestor shapes up

Laura Eme is in the Department of Cell and Molecular Biology, Science for Life Laboratory, Uppsala University, 75123 Uppsala, Sweden.

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Thijs J. G. Ettema is in the Department of Cell and Molecular Biology, Science for Life Laboratory, Uppsala University, 75123 Uppsala, Sweden.

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Eukaryotic cells, which carry their DNA in a nucleus, are thought to have evolved from a merger between two other organisms — an archaeal host cell 1 – 3 and a bacterium from which eukaryotic organelles called mitochondria emerged 4 . Some insights into the biological properties of the host have come from the closest known archaeal relatives of eukaryotes, the Asgard superphylum 5 , 6 . The genomes of organisms belonging to this archaeal group encode a suite of proteins typically involved in functions or processes thought to be eukaryote-specific. The functions of these ‘eukaryotic genes’ in Asgard archaea have been elusive, but in a paper in Natur, Akıl and Robinson 7 provide evidence that some of them encode proteins that are structurally and functionally similar to their eukaryotic counterparts.

Read the paper: Genomes of Asgard archaea encode profilins that regulate actin

Apart from their nucleus and energy-producing mitochondria, eukaryotic cells are characterized by a complex internal system of membrane-bound compartments (the endomembrane system), and by a dynamic network of proteins such as actin, called the cytoskeleton. The latter gives the cells their shape and structure, but is also involved in a variety of cellular processes specific to eukaryotes 8 . These features are thought to have been present in the last common ancestor of all eukaryotes, which lived about 1.8 billion years ago 9 , but no life forms have been found that represent an intermediate between eukaryotes and their bacterial and archaeal ancestors. The seemingly sudden emergence of cellular complexity in the eukaryotic lineage is a conundrum for evolutionary biologists.

Several of the proteins produced by Asgard archaea are evolutionarily related to proteins that in eukaryotes modulate complex cellular processes 5 , 6 . The identification of these proteins raised the question of whether Asgard archaea have some primitive versions of certain eukaryotic properties. If they do, it would suggest that the last archaeal ancestor of eukaryotes already displayed a certain — albeit probably limited — degree of cellular complexity reminiscent of eukaryotes.

Experiments to support such ideas are complicated by the fact that evidence for the existence of the four known Asgard lineages (Lokiarchaeota, Odinarchaeota, Thorarchaeota and Heimdallarchaeota) 5 , 6 is based solely on metagenomics analyses. The cells have yet to be observed under a microscope, and have not been cultured in vitro. Nevertheless, Akıl and Robinson were determined to gain insight into the properties of Asgard proteins related to the eukaryotic proteins actin and profilin. In eukaryotes, profilin regulates the polymerization of actin into filaments of the cytoskeleton. These filaments have pivotal roles in processes that include vesicle and organelle movement, cell-shape formation and phagocytosis 8 , in which cells ingest foreign particles or other cells.

To produce Asgard profilins, Akıl and Robinson expressed these proteins in the bacterium Escherichia coli using a circular DNA molecule called a plasmid that harboured the profilin-encoding genes. They then purified the proteins and studied their structures using X-ray crystallography. Asgard profilins share limited amino-acid sequence identity with their eukaryotic counterparts. Nonetheless, the authors found that the structure of lokiarchaeal profilin is topologically similar to that of human profilin, although some structural divergences could be observed. This confirms that Asgard and eukaryotic profilins are indeed evolutionarily related, albeit distantly.

Next, the researchers set out to investigate whether Asgard profilins could interact with Asgard actins. Unfortunately, despite considerable efforts, they were unable to produce functional Asgard actin. As an alternative, they therefore carried out in vitro and co-crystallization experiments to test whether Asgard profilins could interact with eukaryotic actins. Remarkably, despite being separated by 2 billion to 3 billion years of evolution 9 , several of the Asgard profilins bound to mammalian actin and regulated its polymerization kinetics. Asgard and mammalian profilins seem to have similar effects on mammalian actin, although the Asgard proteins act less efficiently. These results suggest that Asgard archaea harbour a profilin-regulated actin cytoskeleton — a cellular feature generally regarded as a defining characteristic of eukaryotic cells (Fig. 1).

Abbildung 1 | Cellular complexity along the tree of life. The Eukarya (organisms whose cells harbour DNA in a nucleus) are thought to have arisen from a merger between their last archaeal ancestor and a bacterium. In addition to a nucleus, eukaryotes have several characteristics that are thought to separate them from archaea, including: a complex internal system of membranes called endomembranes a structural feature called the actin cytoskeleton, the dynamics of which are regulated by the protein profilin and energy-producing organelles called mitochondria, which arose from the bacterial partner. But Akıl and Robinson 7 provide evidence that members of the Asgard superphylum — an extant group of archaea thought to be related to eukaryotes — harbour a primitive profilin-regulated actin cytoskeleton. If the last archaeal ancestor of eukaryotes had this feature, it might have enabled the cell to wrap around its presumed bacterial partner. In addition, it is possible that Asgard archaea and the last archaeal ancestor of eukaryotes carry primitive endomembrane systems. (Cells and cellular features are not drawn to scale.)

The inference of a primitive dynamic actin cytoskeleton in Asgard archaea sheds light on the biological properties of the ancestor of eukaryotes. In eukaryotic cells, the energy required to dynamically regulate actin is mainly provided by mitochondria 10 . Although the energetic and metabolic properties of Asgard archaea are currently unknown, they certainly lack the firepower that mitochondria provide. A profilin-regulated actin cytoskeleton in the archaeal ancestor of eukaryotes is therefore unlikely to sustain energy-consuming processes such as phagocytosis.

But was the energy provided by mitochondria necessarily the ultimate driving force for the emergence of complex cellular features in eukaryotes? Archaea such as Ignicoccus hospitalis, along with several types of bacterium, have independently evolved endomembrane systems 11 . Because these lineages lack mitochondria, energetic constraints can be ruled out as a limiting factor in the emergence of such a system. It is therefore feasible that Asgard archaeal cells produce sufficient energy to harbour both a primitive endomembrane system and undergo actin-driven membrane and cell-shape deformation. Perhaps the latter ability could have facilitated the symbiotic interaction between the Asgard-related host cell and the bacterial ancestor of mitochondria, for example by optimizing the membrane surface area for metabolic exchange between the two cells. Once mitochondria became an intrinsic part of eukaryotic cells, their capacity for energy production could have conferred selective advantages on their host. However, the exact contribution of these organelles to the emergence of the complex features of eukaryotic cells remains unresolved.

Future efforts to elucidate the biological and physiological properties of Asgard archaea will be essential to increase our understanding of the emergence of eukaryotes. Although biochemical and structural studies of individual Asgard proteins, such as those by Akıl and Robinson, are likely to provide piecemeal insights, it is the ability to grow Asgard archaeal lineages in vitro that will ultimately unravel their obscure biology.

Natur 562, 352-353 (2018)


How did prokaryotic cells evolve into eukaryotic cells?

Is there any fossil or biochemical evidence showing how or when prokaryotic cells evolved into eukaryotic cells? I know mitochondria and chloroplasts for example are the result of symbiotic relationships but do we know when or how this happened?

Also, are archaea linked to this transition or do they have eukaryotic features due to convergent evolution?

One idea is that eukaryotes evolved from the union of archaea and bacteria into one single organism.

This would manifest itself as the overall cell housing the descendants of bacteria in the form of mitochondria and chloroplasts. There is some genetic evidence supporting the idea and often phylogenetic trees position eukaryotes and archaea closer together than bacteria to reflect this idea.

However, if true, the tree of life would need to be modified to allow the convergence of branches into one singular organism.

Edit: There is quite of bit of evidence suggesting that mitochondria and chloroplasts are the descendants of bacteria. However, the idea that the the larger cell which engulfed those early bacteria was an archaea and not another bacteria is not as well established.

The way I learned it at university is this:

At first there was an ancient procaryotic cell with ring-like DNA and without any endomembranes. Then the cytomembrane (with some attached ribosomes, but thats not important yet) startet to fold in and began to surround the DNA molecule. At one point, the membrane divided from the outer membrane and suddenly you had a DNA with a surrounding membrane system, the nucleus. This was the first, ancient eucaryotic cell.

The problem that remained was, that this cell was anaerobic and therefore couldn't really do many highly energy consuming reactions. The theory of endosymbiosis says that such an anaerobic ancient pre-eucaryotic cell engulfed an aerobic procaryotic cell by phagocytosis and somehow got into a symbiotic relationship with it - meaning it would supply the procaryote with raw material (i.e. glucose, or better the catabole pyruvate) and the aerobic procaryote supplies the cell with the energy (in form of ATP) it generated from this pyruvate. Over time, the procaryote transferred most of its genes into the eucaryotic DNA, and thats about the point where you can speak of an early aerobic eucaryotic cell. The procaryote had become a mitochondrium/chloroplast.

Whats interesting is, that not every eucaryotic cell today is aerobic, there are still some anaerobic eucaryotes left (some protozoes, for example chlamydia). Scientists are not sure whether they lost their procaryotic endosymbionts or whether they never had them in the first place. And it is proven that chloroplasts are derived from cyanobacteria. When you compare chloroplastide DNA with the DNA from modern cyanobacteria, they are really really similar. Source: Alberts et al.: Molecular Biology of the Cell


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