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Warum ist die kompetitive Hemmung reversibel?

Warum ist die kompetitive Hemmung reversibel?


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Mein Biochemie-Buch erwähnt, dass „kompetitive Hemmung“ eine reversible Form der Hemmung ist.
Aber da der Inhibitor das aktive Zentrum blockiert und die Bildung eines Enzym-Substrat-Komplexes verhindert, wie kann er dann reversibel sein?


EIN kompetitiver Inhibitor konkurriert typischerweise mit dem Substrat um das aktive Zentrum. In diesem Lehrbuchfall ist die Bindung eines kompetitiven Inhibitors reversibel, da er an das aktive Zentrum des Enzyms bindet, aber auch freigesetzt wird, wodurch der Substratbindung Platz gemacht wird. Die Affinität des Substrats sowie seine Konzentration bestimmen das Ausmaß der Hemmung (Berg et al., 2002).

Ein irreversibler Inhibitor kann kovalent an das aktive Zentrum binden und das Enzym dauerhaft deaktivieren (McDonald et al., 2012).

Verweise
- McDonald et al., Enzyme: Irreversible Hemmung. In: eLS. John Wiley & Sons Ltd, Chichester (2012)
- Berg et al., Biochemie. 5NS Hrsg. New York: W. H. Freeman; (2002)


Enzyme und Enzymregulation

Reversible Hemmung durch Reaktionsprodukte

Bei frei reversiblen Reaktionen kann es durch Akkumulation von Produkten zu einer kompetitiven Hemmung kommen. Selbst bei Reaktionen, die nicht ohne weiteres reversibel sind, kann ein Produkt als Inhibitor fungieren, wenn der Dissoziation der Produkte vom Enzym ein irreversibler Schritt vorausgeht. Bei der alkalischen Phosphatase-Reaktion, bei der eine Hydrolyse verschiedenster organischer Monophosphatester zu den entsprechenden Alkoholen (oder Phenolen) und anorganischen Phosphaten stattfindet, wirkt das anorganische Phosphat als kompetitiver Inhibitor. Sowohl der Inhibitor als auch das Substrat haben ähnliche Enzymbindungsaffinitäten (d. h. K m und Kich sind in der gleichen Größenordnung).


Enzyme und Enzymregulation

Reversible Hemmung durch Reaktionsprodukte

Bei frei reversiblen Reaktionen kann es durch Akkumulation von Produkten zu einer kompetitiven Hemmung kommen. Selbst bei Reaktionen, die nicht ohne weiteres reversibel sind, kann ein Produkt als Inhibitor wirken, wenn der Dissoziation der Produkte vom Enzym ein irreversibler Schritt vorausgeht. Bei der alkalischen Phosphatase-Reaktion, bei der eine Hydrolyse verschiedenster organischer Monophosphatester zu den entsprechenden Alkoholen (oder Phenolen) und anorganischen Phosphaten stattfindet, wirkt das anorganische Phosphat als kompetitiver Inhibitor. Sowohl der Inhibitor als auch das Substrat haben ähnliche Enzymbindungsaffinitäten (d. h. K m und Kich sind in der gleichen Größenordnung).


Reversible Enzymhemmung | Mikrobiologie

Das Hauptmerkmal der kompetitiven Hemmung besteht darin, dass sie durch Erhöhung der Substratkonzentration in einer Reaktionsmischung, die sowohl das Substrat als auch den Inhibitor enthält, rückgängig gemacht werden kann. Der Grad der Hemmung hängt von den relativen Konzentrationen des Substrats und des Inhibitors ab. Wenn die Substratkonzentration erhöht wird, während die Inhibitorkonzentration konstant gehalten wird, nimmt der Grad der Hemmung der Enzymaktivität ab.

Ein gegenteiliger Effekt wird beobachtet, wenn die Inhibitorkonzentration erhöht wird, wobei die Substratkonzentration konstant gehalten wird. Dies geschieht, weil das Substrat und der Inhibitor aufgrund einer Ähnlichkeit in der Struktur des Substrats und des Inhibitors beide an das gleiche katalytische Zentrum des Enzyms binden. Somit konkurrieren das Substrat und der Inhibitor miteinander um die Besetzung derselben aktiven Stelle oder Stellen eines Enzymmoleküls.

Aufgrund der strukturellen Ähnlichkeit kann das Enzymmolekül nicht zwischen dem richtigen Substrat und dem falschen Substrat unterscheiden, das der Inhibitor ist. Ein oft zitiertes Beispiel für eine kompetitive Hemmung ist die Hemmung der Bernsteinsäuredehydrogenase durch Malonsäure. Im TCA-Zyklus wird Bernsteinsäure durch Bernsteinsäuredehydrogenase zu Fumarsäure dehydriert, wobei FAD als H-Akzeptor wirkt. In Gegenwart von Malonsäure kann sich das Enzym mit dem Inhibitor verbinden, es jedoch nicht dehydrieren.

Die Strukturen von Bernstein- und Malonsäure sind dargestellt:

Ein weiteres bekanntes Beispiel für eine kompetitive Hemmung mit klinischer Bedeutung ist das von Sulfanilamid und p-Aminobenzoesäure. Sulfanilamid bildet den Kern aller Sulfonamide, die als Chemotherapeutika gegen eine Vielzahl von bakteriell verursachten Infektionen eingesetzt werden. Par-Amino-Benzoesäure (p-ABA) ist ein essentielles Vitamin, das von vielen Bakterien für die Synthese von Folsäure benötigt wird, die als Coenzym fungiert.

Das Enzym, das auf p-ABA einwirkt, um es in das nächste Zwischenprodukt der Biosynthese von Folsäure umzuwandeln, wird durch Sulfanilamid kompetitiv gehemmt, da p-ABA eine strukturelle Ähnlichkeit mit dem Inhibitor aufweist. Den Bakterien wird Folsäure entzogen und sie können nicht wachsen.

Die Strukturen der beiden Verbindungen sind unten gezeigt:

Nicht-kompetitive Hemmung:

Eine nicht-kompetitive Hemmung kann durch Erhöhung der Substratkonzentration nicht rückgängig gemacht werden, da der Inhibitor nicht am gleichen aktiven Zentrum wie das normale Substrat an das Enzymprotein bindet, sondern an einer anderen Stelle. Daher gibt es keine Konkurrenz zwischen dem Substrat und dem Inhibitor.

Die Hemmung kann durch eine Änderung der Form der Substratstelle aufgrund der Bindung des Inhibitors an dasselbe Enzymmolekül, jedoch an einer anderen Stelle, verursacht werden. Diese Art der nichtkompetitiven Hemmung wird auch als allosterische Hemmung bezeichnet und wurde gesondert behandelt.

Die häufigere Art der nicht-kompetitiven Hemmung wird durch die Schwermetallionen ausgeübt, die reversibel an die Sulfhydrylgruppe (-SH) von Cysteinresten von Enzymproteinen binden. Für viele Enzyme sind die freien -SH-Gruppen für die katalytische Aktivität essentiell, da sie oft an der Aufrechterhaltung der korrekten dreidimensionalen Konfiguration des Enzymproteins beteiligt sind, das für seine katalytische Funktion erforderlich ist. Schwermetallionen wie Hg ++ und Ag ++ binden reversibel an die -SH-Gruppen von Enzymproteinen und verursachen eine nicht-kompetitive Hemmung.

Eine nicht-kompetitive Hemmung kann auch auf einige Mittel zurückzuführen sein, die anorganische Cofaktoren binden, die von bestimmten Apoenzymen benötigt werden, um funktionelle Holoenzyme zu bilden. Diese anorganischen Cofaktoren sind normalerweise zweiwertige Metallionen wie Mg ++ , Ca ++ , Fe ++ usw. Die Inhibitoren, die solche Metallionen binden, umfassen Cyanid, das Fe ++ oder Fe +++ bindet, Fluorid, das Ca + . bindet + oder Mg ++ , Ethylendiaminotetraessigsäure (EDTA), die Mg ++ und andere zweiwertige Metallionen bindet usw.

Ob ein Inhibitor kompetitiv oder nicht kompetitiv wirkt, lässt sich an seiner Kinetik erkennen. Lineweaver-Burk-Plots mit unterschiedlichen Konzentrationen des Inhibitors und einer festen Konzentration des Substrats zeigen den Unterschied zwischen einem kompetitiven und einem nicht-kompetitiven Inhibitor. Im Falle einer kompetitiven Hemmung erzeugen Diagramme von 1/v gegen 1/[S] gerade Linien unterschiedlicher Steigung, die die 1/v-Achse an einem gemeinsamen Punkt schneiden.

Die Kurven zeigen, dass Vmax wird durch die Anwesenheit des Inhibitors nicht verändert, aber die Km ist. In Gegenwart des Inhibitors Km hat einen höheren Wert (Abb. 8.39 A). Bei nichtkompetitiver Hemmung zeigen die Geraden dagegen auch bei unterschiedlichen Konzentrationen des Inhibitors unterschiedliche Steigungen, schneiden die 1/v-Achse jedoch nicht an der gleichen Stelle wie bei kompetitiver Hemmung.

Vielmehr treffen sich die Linien an einem gemeinsamen Punkt auf der -1/[S]-Achse. Dies weist darauf hin, dass eine steigende Konzentration des Inhibitors eine Abnahme von V . verursachtmax die durch Erhöhung der Substratkonzentration nicht wiederhergestellt wird. Das Kmbleibt jedoch unverändert, da Substrat und Inhibitor nicht an dieselbe Stelle des Enzyms binden (Abb. 8.39B).


Reversibler Inhibitor

Ein reversibler Inhibitor ist einer, der, sobald er entfernt wurde, es dem Enzym ermöglicht, das es gehemmt hat, wieder zu arbeiten. Es hat keine dauerhaften Auswirkungen auf das Enzym - es verändert beispielsweise nicht die Form des aktiven Zentrums. Reversible Hemmung kann kompetitiv, nicht kompetitiv oder nicht kompetitiv sein. 

Wettbewerbsfähig

Ein kompetitiver Inhibitor konkurriert in einer Reaktion direkt mit dem Substrat. Es wird ein dem Substrat sehr ähnliches Molekül sein – ähnlich genug, dass es in das aktive Zentrum passt – aber sobald es sich im aktiven Zentrum befindet, wird es in keiner Weise vom Enzym beeinflusst. Der Inhibitor hat wahrscheinlich eine höhere Affinität für das Enzym als das Substrat - ein kompetitiver Inhibitor kann jedoch einfach durch Zugabe von mehr Substrat überwunden werden. Bei genügend Substrat ist die Wahrscheinlichkeit einer Kollision zwischen dem Substrat und einem Enzym viel höher als die einer Kollision zwischen einem Enzym und dem Inhibitor, wodurch die Wirkung des Inhibitormoleküls überwunden wird. 

Nicht wettbewerbsfähig

Das hemmende Molekül bindet in diesem Fall nicht an das aktive Zentrum, sondern an eine andere Stelle, die als  Allosterische Stelle bekannt ist. Das Substrat kann immer noch an das aktive Zentrum des Enzyms binden, aber das Enzym kann das Substrat nicht beeinflussen, und daher wird kein Produkt produziert. Da diese Form der Hemmung nicht durch eine Erhöhung der Konzentration überwunden werden kann, müssen die Zellen andere Methoden haben, um dies zu überwinden, indem der Hemmstoff entfernt wird und das Enzym seine Funktion wieder aufnehmen kann. 

Nicht wettbewerbsfähig

Findet nur bei Multi-Substrat-Reaktionen statt.  Es kann nicht durch Erhöhung der Substratkonzentration überwunden werden. Es bindet nur an den Enzym-Substrat-Komplex [1] .


Was sind reversible Enzymhemmer?

Reversible Inhibitoren bilden mit dem Enzym nicht-kovalente Bindungen. Sie zeichnen sich durch eine schnelle Dissoziation von ihrem Ziel aus.

Reversible Inhibitoren können in zwei Hauptkategorien eingeteilt werden, kompetitive und nicht-kompetitive Inhibitoren.

Ein reversibler Inhibitor ist kompetitiv, wenn das Enzym mit seinem aktiven Zentrum binden kann, entweder an den Inhibitor, der einen Enzym-Inhibitor-Komplex (EI) bildet, oder an das Substrat, das einen Enzym-Substrat-Komplex (ES) bildet.

In diesem Fall der kompetitiven Hemmung schließen sich die Bindungen des Enzyms an das Substrat oder an den Inhibitor gegenseitig aus: Das Enzym kann niemals gleichzeitig an den Inhibitor und an das Substrat binden.

Die Verringerung der katalytischen Aktivität des Enzyms wird durch die Verringerung des Anteils des Enzym-Substrat-Komplexes erreicht.

Eine Erhöhung der Substratkonzentration kann die Hemmung des Enzyms lindern.

Bei der reversiblen nicht-kompetitiven Hemmung binden das Substrat und der Inhibitor gleichzeitig an verschiedene Stellen des Enzyms, wodurch es inaktiv wird. Diese Hemmung kann nicht durch Erhöhung der Substratkonzentration überwunden werden.


Nicht-kompetitive Hemmung

Der Inhibitor verhindert, dass das Enzym die Reaktion katalysiert, indem er an eine allosterische Stelle bindet, unabhängig davon, ob sich das Substrat im aktiven Zentrum befindet oder nicht.

Die Bindung des Inhibitors verändert die Form des aktiven Zentrums, so dass die Reaktion nicht mehr katalysiert werden kann.

Dies unterscheidet sich von der kompetitiven Hemmung, da der Inhibitor an das Enzym binden und die Reaktion stoppen kann, selbst wenn das Substrat bereits an das aktive Zentrum gebunden ist. Infolgedessen spielt es keine Rolle mehr, „wer zuerst da war“. Dies bedeutet, dass Sie die nicht-kompetitive Hemmung nicht durch einfaches Erhöhen der vorhandenen Substratmenge überwinden können.

Wie wirkt sich das aus &Ampere?

Nicht-kompetitive Hemmung nimmt ab /> denn egal wie viel Substrat vorhanden ist, einige der Enzyme werden immer daran gehindert, die Reaktion durch den Inhibitor zu katalysieren. Das bedeutet, dass das Enzym nie sein Original erreichen kann />.

Nicht-kompetitive Hemmung ändert sich nicht Da die Affinität für das Enzym unverändert ist, gibt es nur weniger funktionierende Enzyme.


C4: Nichtkompetitive und gemischte Hemmung

  • Beigetragen von Henry Jakubowski
  • Professor (Chemie) am College of St. Benedict/St. Johns Universität

Eine reversible nichtkompetitive Hemmung tritt auf, wenn I sowohl an E als auch an ES bindet. Wir betrachten nur den Spezialfall, in dem die Dissoziationskonstanten von (I) für (E) und (ES) gleich sind. Das nennt man nicht wettbewerbsfähige Hemmung. Es ist ziemlich selten, da es schwierig wäre, sich einen großen Inhibitor vorzustellen, der den Umsatz von gebundenem Substrat hemmt und keinen Einfluss auf die Bindung von (S) an (E) hat. Die kovalente Wechselwirkung von Protonen sowohl mit E als auch mit ES kann jedoch zu einer nicht-kompetitiven Hemmung führen. Im allgemeineren Fall sind die (K_d)'s verschieden, und die Hemmung wird gemischt genannt. Da eine Hemmung auftritt, werden wir annehmen, dass ESI kein Produkt bilden kann. Es ist ein Sackgassenkomplex, der nur ein Schicksal hat, nämlich zu (ES) oder (EI) zurückzukehren. Dies wird in den chemischen Gleichungen und im molekularen Cartoon unten veranschaulicht.

Nehmen wir zur Vereinfachung der Ableitung der Gleichung an, dass I reversibel an E mit einer Dissoziationskonstante von Kis (wie wir für kompetitive Hemmung bezeichnet haben) und an ES mit einer Dissoziationskonstante (K_) (wie wir für nicht kompetitive Hemmung festgestellt haben). Nehmen Sie für nichtkompetitive Hemmung an, dass Kis = Kii ist. Ein Blick auf den Top-Mechanismus zeigt, dass in Gegenwart von I, wenn S ins Unendliche ansteigt, nicht alles von (E) in (ES) umgewandelt wird. Das heißt, es gibt einen endlichen Betrag von ESI, selbst bei unendlichem S. Denken Sie daran, dass

genau dann, wenn alle (E) die Form (ES) haben. Unter diesen Bedingungen sind die scheinbaren (V_m), (V_) ist kleiner als das reelle (V_m) ohne Inhibitor. Im Gegensatz dazu ist der scheinbare Km, (K_), wird sich nicht ändern, da I sowohl an (E) als auch (ES) mit derselben Affinität bindet, und wird daher dieses Gleichgewicht nicht stören, wie aus dem Prinzip von Le Chatelier abgeleitet wird. Der doppelte reziproke Plot (Lineweaver Burk-Plot) bietet eine gute Möglichkeit, die Hemmung zu visualisieren. In Gegenwart von I nimmt nur Vm ab. Daher bleibt bei -1/Km der x-Achsenabschnitt gleich und (1/V_m) wird positiver. Daher bestehen die Diagramme aus einer Reihe von Linien, die sich auf der x-Achse schneiden, was das Kennzeichen der nicht-kompetitiven Hemmung ist. Sie sollten in der Lage sein, herauszufinden, wie die Diagramme aussehen würden, wenn (K_) unterscheidet sich von (K_) (gemischte Hemmung).

Eine im obigen Diagramm gezeigte Gleichung kann abgeleitet werden, die die Wirkung des nicht-kompetitiven Inhibitors auf die Reaktionsgeschwindigkeit zeigt. Im Nenner wird Km mit (1+I/K_) und (S) durch (1+I/K_). Wir möchten diese Gleichung umstellen, um zu zeigen, wie Km und Vm durch den Inhibitor beeinflusst werden, nicht durch S, was offensichtlich nicht der Fall ist. Die Umordnung der Gleichung wie oben gezeigt zeigt, dass

Dies zeigt, dass (K_m) unverändert ist und (V_m) wie von uns vorhergesagt abnimmt. Das Diagramm zeigt eine Reihe von Linien, die sich auf der x-Achse schneiden. Sowohl die Steigung als auch der y-Achsenabschnitt werden geändert, was sich in den Namen der beiden Dissoziationskonstanten Kis und Kii widerspiegelt. Beachten Sie, dass, wenn (I) null ist, (K_ = K_m) und (V_ = V_m). Manchmal ist die (K_) und (K_) Hemmungsdissoziationskonstanten werden als (K_c) und (K_u) bezeichnet (kompetitive und nicht-kompetitive Hemmungsdissoziationskonstanten).

Die gemischte (und nicht-)kompetitive Hemmung (wie durch den obigen Mechanismus gezeigt) unterscheidet sich von der kompetitiven und nicht-kompetitiven Hemmung dadurch, dass die Inhibitorbindung nicht einfach eine Sackgassenreaktion ist, in der der Inhibitor nur in einem einzigen umgekehrten Schritt dissoziieren kann. Im obigen Gleichgewicht kann (S) von (ESI) dissoziieren, um (EI) zu bilden, so dass das System möglicherweise nicht im Gleichgewicht ist. Bei Dead-End-Stufen tritt kein Reaktantenfluss durch den Dead-End-Komplex auf, so dass das Gleichgewicht für die Dead-End-Stufe nicht gestört wird.

Andere Mechanismen können gewöhnlich eine gemischte Hemmung bewirken. Zum Beispiel kann das Produkt, das in einem Ping-Pong-Mechanismus freigesetzt wird (wird im nächsten Kapitel besprochen), gemischte Hemmungen hervorrufen.

Wenn (P) als Produktinhibitor an zwei verschiedene Formen des Enzyms ((E') und auch (E)) binden kann, wird es als gemischter Inhibitor.

Java Applet: Nicht wettbewerbsfähige Hemmung

4/26/13Wolfram Mathematica CDF Player - Gemischte Hemmung v vs. S-Kurven Kis und Kii genannt Kc und Ku (Schieberegler bei hohen Werten starten) (kostenloses Plugin erforderlich)

4/26/13Wolfram Mathematica CDF Player - Gemischte Hemmung v vs. S-Kurven (Schieberegler bei hohen Werten starten) (kostenloses Plugin erforderlich). Beachten Sie, wo sich die gesperrte und die gesperrte Kurve bei unterschiedlichen Werten von Kis und Kii (in der Kurve als Kc und Ku bezeichnet) schneiden.

Wenn Sie das Prinzip von Le Chatelier anwenden können, sollten Sie in der Lage sein, die Lineweaver-Burk-Plots für jedes Hemmungsszenario oder sogar den umgekehrten Fall, die Enzymaktivierung, zu zeichnen!


Erklärung, warum Gleevec ein spezifischer und starker Inhibitor der Abl-Kinase ist

Tyrosinkinasen bieten attraktive Wirkstoffziele für bestimmte Krebsarten. Gleevec, ein bekanntes Therapeutikum gegen chronische myeloische Leukämie, ist ein wirksamer Inhibitor der Abl-Tyrosinkinase. Gleevec hemmt jedoch nicht eng homologe Tyrosinkinasen wie c-Src. Da viele strukturelle Merkmale der Bindungsstelle konserviert sind, sind die molekularen Determinanten, die für die Bindungsspezifität verantwortlich sind, nicht sofort ersichtlich. Einige haben den Unterschied in der Bindungsspezifität von Gleevec auf subtile Variationen der Ligand-Protein-Wechselwirkungen (Bindungsaffinitätskontrolle) zurückgeführt, während andere vorgeschlagen haben, dass es sich um die Konformation des DFG-Motivs handelt, in der die Ligandenbindung nur für Abl und nicht für . zugänglich ist c-Src (Konformationsauswahlkontrolle). Um dieses Problem anzugehen, wurde die absolute freie Bindungsenergie mithilfe von Moleküldynamiksimulationen aller Atome mit explizitem Lösungsmittel berechnet. Die Ergebnisse der Freie-Energie-Simulationen stimmen gut mit Experimenten überein, wodurch eine sinnvolle Zerlegung der freien Bindungsenergie ermöglicht wird, um die Faktoren aufzuklären, die die Bindungsspezifität von Gleevec steuern. Letzteres wird durch einen konformativen Selektionsmechanismus und auch durch Unterschiede in den wichtigsten Van-der-Waals-Wechselwirkungen, die für die Stabilisierung von Gleevec in der Bindungstasche von Abl verantwortlich sind, kontrolliert.

Interessenkonflikt-Erklärung

Die Autoren geben keinen Interessenkonflikt an.

Figuren

Strukturvergleich von Abl und…

Struktureller Vergleich von Abl und c-Src in der Gleevec-gebundenen Kinasedomäne.

Eindimensionales PMF von DFG-Flip in…

Eindimensionales PMF von DFG-Flip in Abl (rote Linie) und c-Src (blaue Linie) als…

PMFs von rmsd von Gleevec in Bulk-Lösung (schwarze Linie) und in der…

( Oberteil ) Differenz der mittleren Wechselwirkungsenergien des DFG-Flips ΔΔ…


Drei Arten der reversiblen Hemmung

Bevor wir auf die drei Arten der Hemmung eingehen, müssen wir uns ein Szenario vorstellen. Stellen Sie sich vor, Sie möchten etwas arbeiten, wenn Ihr Körper und Ihre Absicht zusammenkommen, die Arbeit findet statt, was dazu führt, dass das Endprodukt der Arbeit abgeschlossen wird. Das Enzym hier sind Sie, die Absicht ist das Substrat (die Chemikalie, mit der das Enzym reagiert), Sie und Ihre Absicht führt zur Arbeit, und die Arbeit ist das Äquivalent eines Komplexes, der durch die Reaktion des Enzyms und des Substrats gebildet wird (genannt Enzym Substratkomplex). Das Endprodukt &ndash die abgeschlossene Arbeit &ndash ist das Äquivalent des Endprodukts der Reaktion.

Wettbewerbshemmung

Stellen Sie sich unter Berücksichtigung des oben genannten Szenarios vor, dass Sie arbeiten müssen, sich aber faul fühlen, was mit Ihrer Absicht zu arbeiten konkurriert. Es könnte Sie in dem Maße faul machen, dass Sie umziehen und die Faulheit wird Ihre Absicht, Arbeit zu tun, bekämpfen, aber wenn Sie die Faulheit vermeiden könnten, würden Sie die Arbeit erledigen. Dies wird als kompetitive Hemmung bezeichnet. Der Inhibitor reagiert in der ersten Stufe mit dem freien Enzym, und das Enzym muss dann um die Bindung entweder mit dem Substrat oder dem Inhibitor konkurrieren.

Nicht-kompetitive Hemmung

Stellen Sie sich ein anderes Szenario vor, in dem Sie gesund sind und die Absicht haben zu arbeiten, aber Ihr Internet ist langsam. Dies kann auf zweierlei Weise geschehen: Das langsame Internet beeinträchtigt Ihre Arbeit und Sie können dies trotz Ihrer Absicht nicht tun, oder Sie werden irgendwann vom langsamen Internet frustriert und möchten die Arbeit nicht mehr erledigen. Dies wird als nicht-kompetitive Hemmung bezeichnet, bei der der Inhibitor entweder an das freie Enzym oder den Enzym-Substrat-Komplex binden kann.

Konkurrenzlose Hemmung

Stellen Sie sich zum Schluss ein Szenario vor, in dem Sie anwesend sind, mit der Absicht zu arbeiten, aber Ihre Arbeit wurde gespeichert, da die Batterie Ihres Computers leer ist. Dies wird als nichtkompetitive Hemmung bezeichnet, bei der der Inhibitor nur an den Enzym-Substrat-Komplex bindet und somit nur die Wirkung beeinträchtigt wird.

In allen drei Fällen könnten Sie die Arbeit ohne die Faulheit, das langsame Internet oder den leer werdenden Akku reibungslos erledigen. Ebenso würde das Enzym in Abwesenheit des Inhibitors perfekt funktionieren und die Reaktion würde vollständig ablaufen. Dies ist nur ein kurzes Verständnis davon, wie winzige Enzyme unserem Körper helfen, zu funktionieren!


Schau das Video: Enzymfunktion und Enzymhemmung. STARK erklärt (Dezember 2022).