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Wie transportiert hämoglobinfreies Blut Sauerstoff?

Wie transportiert hämoglobinfreies Blut Sauerstoff?


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Schnecken… Wir haben in letzter Zeit eine Art riesige Gartenschnecken (gelesen seit den letzten 10 Jahren oder so). Versuchen Sie, wie man kann, es ist unmöglich, sie beim Fahren zu vermeiden. Diese Schnecken scheinen kein rotes Blut zu haben - ich bezweifle, dass sie überhaupt Blut haben. Wikipedia sagt mir, dass die rote Farbe des Blutes auf Hämoglobin zurückzuführen ist - das zum Transport von Sauerstoff dient.

Wie bekommen Schnecken (und alle anderen Tiere, die kein rot gefärbtes Blut haben) Sauerstoff? Oder brauchen solche Tiere überhaupt keinen Sauerstoff?


Schnecken haben, wie die meisten Weichtiere, ein Protein namens Hämocyanin, das direkt in der Hämolymphe ("Blut") gelöst ist. Hämocyanine sind kupferhaltige Metalloproteine: die Bindungsstelle für ein einzelnes O2 Molekül enthält zwei Kupferatome. Im Gegensatz zu Hämoglobin, bei dem eine reversible Sauerstoffbindung ohne Änderung der Oxidationsstufe der Fe(II)-Atome in den Häm-Prothesengruppen erreicht wird, geht das Kupfer in Hämocyanin von farblosem Cu(I) im desoxygenierten Zustand zu blauem Cu( II) wenn mit Sauerstoff angereichert.

Übrigens gibt es bestimmte Fischarten, die mit wenig oder gar keinem Hämoglobin auskommen – Eisfische.


Wie transportiert hämoglobinfreies Blut Sauerstoff? - Biologie

Sobald der Sauerstoff durch die Alveolen diffundiert, gelangt er in den Blutkreislauf und wird zu den Geweben transportiert, wo er entladen wird, und Kohlendioxid diffundiert aus dem Blut und in die Alveolen, um aus dem Körper ausgeschieden zu werden. Obwohl der Gasaustausch ein kontinuierlicher Prozess ist, werden Sauerstoff und Kohlendioxid durch unterschiedliche Mechanismen transportiert.

Lernziele

  • Beschreiben Sie, wie Sauerstoff an Hämoglobin gebunden und in das Körpergewebe transportiert wird
  • Erklären Sie, wie Kohlendioxid vom Körpergewebe in die Lunge transportiert wird

Sauerstofftransport über Metallkomplexe

Metall-Ionen-Komplexe bestehen aus einem Metallion, das über koordinativ-kovalente Bindungen (Abbildung 1) zu einer kleinen Anzahl von Anionen oder neutralen Molekülen, genannt Liganden. Zum Beispiel das Ammoniak (NH3) der in diesem Experiment verwendete Ligand ist a einzähniger Ligand d.h., jeder einzähnige Ligand in einem Metall-Ion-Komplex besetzt nur eine Stelle in der Koordinationssphäre eines Metallions. Einige Liganden haben zwei oder mehr Elektronenpaar-Donoratome, die gleichzeitig an ein Metallion koordinieren können und zwei oder mehr Koordinationsstellen besetzen diese Liganden werden genannt mehrzähnige Liganden. Sie sind auch als Chelatbildner bekannt (vom griechischen Wort für "Klaue"), weil sie das Metallion zwischen zwei oder mehr Elektronenpaar-Donoratomen zu erfassen scheinen. Eine der wichtigsten Klassen von Chelatbildnern in der Natur ist die Porphyrine (Abbildung 1a). Ein Porphyrinmolekül kann mit seinen vier Stickstoffatomen als Elektronenpaardonatoren an ein Metall koordinieren, daher sind Prophyrine vierzähnige Liganden. Die Koordinationsnummer für ein Metall bezieht sich auf die Gesamtzahl der besetzten Koordinationsstellen um das zentrale Metallion (d. h., die Gesamtzahl der Metall-Ligand-Bindungen im Komplex).


Die einzelnen Blutbestandteile

Blut besteht zu etwa 55% aus Blutplasma und zu etwa 45% aus verschiedenen Arten von Blutzellen. Blutplasma ist eine hellgelbe, leicht trübe Flüssigkeit. Über 90 % des Blutplasmas besteht aus Wasser, während weniger als 10 % aus gelösten Stoffen, meist Proteinen, bestehen. Blutplasma enthält auch Elektrolyte, Vitamine und Nährstoffe wie Glukose und Aminosäuren. Über 99% der Feststoffpartikel im Blut sind Zellen, die aufgrund ihrer roten Farbe als rote Blutkörperchen (Erythrozyten) bekannt sind. Der Rest sind blasse oder farblose weiße Blutkörperchen (Leukozyten) und Blutplättchen (Thrombozyten).

Blut besteht aus Plasma und Blutzellen

rote Blutkörperchen sehen aus wie Scheiben, die in der Mitte dünner sind. Sie können leicht ihre Form ändern, um durch enge Blutgefäße “ zu quetschen. Im Gegensatz zu vielen anderen Zellen haben rote Blutkörperchen keinen Kern ("Informationszentrum"). Alle roten Blutkörperchen enthalten einen roten Farbstoff, der als Hämoglobin bekannt ist. Sauerstoff bindet an Hämoglobin und wird auf diese Weise durch den Körper transportiert. In winzigen Blutgefäßen in der Lunge nehmen die roten Blutkörperchen Sauerstoff aus der eingeatmeten (eingeatmeten) Luft auf und transportieren ihn über den Blutkreislauf in alle Körperteile. Wenn sie ihr Ziel erreichen, geben sie es wieder frei. Die Zellen benötigen Sauerstoff für den Stoffwechsel, wodurch Kohlendioxid als Abfallprodukt entsteht. Das Kohlendioxid wird vom Blutplasma aus den Zellen aufgenommen (ein Teil davon bindet auch an Hämoglobin) und wird mit dem Blutkreislauf zurück in die Lunge transportiert. Dort verlässt es den Körper, wenn wir ausatmen.

Rote Blutkörperchen können auch Wasserstoff und Stickstoff aufnehmen oder abgeben. Durch die Aufnahme oder Abgabe von Wasserstoff tragen sie dazu bei, den pH-Wert des Blutes stabil zu halten, wenn sie Stickstoff freisetzen, erweitern sich die Blutgefäße und der Blutdruck sinkt. Rote Blutkörperchen leben etwa 120 Tage. Wenn sie zu alt oder beschädigt sind, werden sie im Knochenmark, in der Milz oder in der Leber abgebaut.

weiße Blutkörperchen (Leukozyten) haben einen Zellkern und enthalten kein Hämoglobin. Es gibt verschiedene Arten von weißen Blutkörperchen. Sie werden danach klassifiziert, wie ihr Zellkern geformt ist und wie das Innere der Zelle unter dem Mikroskop aussieht. Granulozyten haben kleine Körnchen in sich. Monozyten und Lymphozyten enthalten auch Körnchen, aber ihre Körnchen sind extrem klein und unter dem Mikroskop nicht zu sehen. Es gibt viel mehr rote Blutkörperchen als weiße Blutkörperchen im Blut. Aber weiße Blutkörperchen können den Blutkreislauf verlassen und in das Gewebe des Körpers gelangen.

Weiße Blutkörperchen spielen eine wichtige Rolle im Immunsystem. Dabei haben die verschiedenen Blutkörperchen unterschiedliche Funktionen: Manche bekämpfen Eindringlinge wie Bakterien, Viren, Parasiten oder Pilze selbst und machen sie unschädlich. Andere stellen Antikörper her, die gezielt auf Fremdkörper oder Keime wie Viren abzielen. Auch bei allergischen Reaktionen spielen Leukozyten eine Rolle: Sie sind beispielsweise der Grund dafür, dass Menschen mit einer Hausstaubmilbenallergie bei Staubkontakt eine laufende Nase bekommen. Bestimmte Lymphozyten können auch Krebszellen abtöten, die sich an anderer Stelle im Körper entwickelt haben. Die meisten weißen Blutkörperchen haben eine Lebensdauer von wenigen Stunden bis zu mehreren Tagen. Einige Lymphozyten können jedoch viele Jahre im Körper verbleiben.

Blutplättchen (Thrombozyten) sehen ebenso wie rote Blutkörperchen wie kleine Scheiben aus und haben auch keinen Zellkern. Aber sie sind viel kleiner als rote Blutkörperchen. Sie spielen eine wichtige Rolle bei der Blutgerinnung: Wenn ein Blutgefäß beschädigt ist – zum Beispiel, wenn Sie sich versehentlich mit einem Messer schneiden – beginnt der Heilungsprozess damit, dass sich Blutplättchen sammeln und an der Innenseite der beschädigten Wand verklumpen des Blutgefäßes. Dadurch bildet sich schnell ein Pfropfen und verschließt die Wunde vorübergehend. Gleichzeitig werden starke Proteinfäden hergestellt, die den Klumpen an der Wunde festhalten. Thrombozyten leben normalerweise nur 5 bis 9 Tage. Alte Thrombozyten werden hauptsächlich in der Milz abgebaut.


Transport von Gasen

Die andere wichtige Aktivität in der Lunge ist der Prozess der Atmung, der Prozess des Gasaustausches. Die Funktion der Atmung besteht darin, den Körperzellen während der Zellatmung Sauerstoff zur Verfügung zu stellen und Kohlendioxid, ein Abfallprodukt der Zellatmung, aus dem Körper zu eliminieren. Damit der Austausch von Sauerstoff und Kohlendioxid stattfinden kann, müssen beide Gase zwischen der äußeren und inneren Atmungsstelle transportiert werden. Obwohl Kohlendioxid im Blut besser löslich ist als Sauerstoff, benötigen beide Gase ein spezielles Transportsystem, damit die meisten Gasmoleküle zwischen der Lunge und anderen Geweben transportiert werden können.

Sauerstofftransport im Blut

Obwohl Sauerstoff über das Blut transportiert wird, erinnern Sie sich vielleicht daran, dass Sauerstoff in Flüssigkeiten nicht sehr gut löslich ist. Eine kleine Menge Sauerstoff löst sich zwar im Blut auf und wird im Blutkreislauf transportiert, aber das sind nur etwa 1,5% der Gesamtmenge. Die meisten Sauerstoffmoleküle werden von der Lunge durch ein spezialisiertes Transportsystem, das auf den Erythrozyten – den roten Blutkörperchen – beruht, in das Körpergewebe transportiert. Erythrozyten enthalten ein Metalloprotein, Hämoglobin, das dazu dient, Sauerstoffmoleküle an den Erythrozyten zu binden ([Link]). Häm ist der eisenhaltige Teil des Hämoglobins, und es ist Häm, das Sauerstoff bindet. Ein Hämoglobinmolekül enthält eisenhaltige Hämmoleküle, und daher kann jedes Hämoglobinmolekül bis zu vier Sauerstoffmoleküle transportieren. Da Sauerstoff durch die Atmungsmembran von der Alveole zur Kapillare diffundiert, diffundiert er auch in die roten Blutkörperchen und wird von Hämoglobin gebunden. Die folgende reversible chemische Reaktion beschreibt die Herstellung des Endprodukts, Oxyhämoglobin (Hb–O2), das entsteht, wenn Sauerstoff an Hämoglobin bindet. Oxyhämoglobin ist ein leuchtend rotes Molekül, das zur leuchtend roten Farbe von sauerstoffreichem Blut beiträgt.

In dieser Formel steht Hb für reduziertes Hämoglobin, dh Hämoglobin, an das kein Sauerstoff gebunden ist. Es gibt mehrere Faktoren, die daran beteiligt sind, wie leicht Häm an Sauerstoff bindet und davon dissoziiert, die in den folgenden Abschnitten diskutiert werden.

Funktion von Hämoglobin

Hämoglobin besteht aus Untereinheiten, einer Proteinstruktur, die als Quartärstruktur bezeichnet wird. Jede der vier Untereinheiten, aus denen Hämoglobin besteht, ist ringförmig angeordnet, mit einem kovalent an das Häm gebundenen Eisenatom im Zentrum jeder Untereinheit. Die Bindung des ersten Sauerstoffmoleküls verursacht eine Konformationsänderung des Hämoglobins, die es dem zweiten Sauerstoffmolekül ermöglicht, leichter zu binden. Da jedes Sauerstoffmolekül gebunden ist, erleichtert es die Bindung des nächsten Moleküls weiter, bis alle vier Häm-Stellen mit Sauerstoff besetzt sind. Auch das Gegenteil geschieht: Nachdem das erste Sauerstoffmolekül dissoziiert und am Gewebe „abgesetzt“ wurde, dissoziiert das nächste Sauerstoffmolekül leichter. Wenn alle vier Häm-Stellen besetzt sind, wird das Hämoglobin als gesättigt bezeichnet. Wenn eine bis drei Häm-Stellen besetzt sind, wird das Hämoglobin als teilweise gesättigt bezeichnet. Betrachtet man daher das Blut als Ganzes, wird der Prozentsatz der verfügbaren Häm-Einheiten, die zu einem bestimmten Zeitpunkt an Sauerstoff gebunden sind, als Hämoglobinsättigung bezeichnet. Eine Hämoglobinsättigung von 100 Prozent bedeutet, dass jede Hämeinheit in allen Erythrozyten des Körpers an Sauerstoff gebunden ist. Bei einer gesunden Person mit normalen Hämoglobinwerten liegt die Hämoglobinsättigung im Allgemeinen zwischen 95 und 99 Prozent.

Sauerstoffdissoziation von Hämoglobin

Partialdruck ist ein wichtiger Aspekt der Bindung von Sauerstoff an und der Dissoziation von Häm. Ein Sauerstoff-Hämoglobin-Dissoziationskurve ist ein Diagramm, das die Beziehung des Partialdrucks zur Bindung von Sauerstoff an Häm und seine anschließende Dissoziation vom Häm beschreibt ([Link]). Denken Sie daran, dass Gase von einem Bereich mit höherem Partialdruck in einen Bereich mit niedrigerem Partialdruck wandern. Außerdem nimmt die Affinität eines Sauerstoffmoleküls für Häm zu, wenn mehr Sauerstoffmoleküle gebunden werden. Daher wird in der Sauerstoff-Hämoglobin-Sättigungskurve mit zunehmendem Sauerstoffpartialdruck eine proportional größere Anzahl von Sauerstoffmolekülen durch Häm gebunden. Es überrascht nicht, dass die Sauerstoff-Hämoglobin-Sättigungs-/Dissoziationskurve auch zeigt, dass je niedriger der Sauerstoffpartialdruck ist, desto weniger Sauerstoffmoleküle an Häm gebunden sind. Als Ergebnis spielt der Sauerstoffpartialdruck eine wichtige Rolle bei der Bestimmung des Bindungsgrades von Sauerstoff an Häm an der Stelle der Atmungsmembran sowie des Grades der Dissoziation von Sauerstoff von Häm an der Stelle von Körpergeweben.

Die Mechanismen hinter der Sauerstoff-Hämoglobin-Sättigungs-/Dissoziationskurve dienen auch als automatische Kontrollmechanismen, die regulieren, wie viel Sauerstoff an verschiedene Gewebe im ganzen Körper abgegeben wird. Dies ist wichtig, da einige Gewebe eine höhere Stoffwechselrate aufweisen als andere. Hochaktive Gewebe wie Muskeln verwenden schnell Sauerstoff, um ATP zu produzieren, wodurch der Sauerstoffpartialdruck im Gewebe auf etwa 20 mm Hg gesenkt wird. Der Sauerstoffpartialdruck in den Kapillaren beträgt etwa 100 mm Hg, daher wird der Unterschied zwischen den beiden ziemlich groß, etwa 80 mm Hg. Infolgedessen dissoziiert eine größere Anzahl von Sauerstoffmolekülen vom Hämoglobin und dringt in das Gewebe ein. Das Gegenteil gilt für Gewebe wie Fett (Körperfett), die eine niedrigere Stoffwechselrate haben. Da von diesen Zellen weniger Sauerstoff verwendet wird, bleibt der Sauerstoffpartialdruck in solchen Geweben relativ hoch, was dazu führt, dass weniger Sauerstoffmoleküle vom Hämoglobin dissoziieren und in die Gewebezwischenraumflüssigkeit gelangen. Obwohl venöses Blut als sauerstoffarm bezeichnet wird, ist immer noch ein Teil des Sauerstoffs an Hämoglobin in seinen roten Blutkörperchen gebunden. Dadurch entsteht eine Sauerstoffreserve, die genutzt werden kann, wenn Gewebe plötzlich mehr Sauerstoff benötigt.

Andere Faktoren als der Partialdruck beeinflussen auch die Sauerstoff-Hämoglobin-Sättigungs-/Dissoziationskurve. Beispielsweise fördert eine höhere Temperatur die schnellere Dissoziation von Hämoglobin und Sauerstoff, während eine niedrigere Temperatur die Dissoziation hemmt (siehe [link], Mitte). Der menschliche Körper reguliert jedoch die Temperatur streng, sodass dieser Faktor den Gasaustausch im gesamten Körper möglicherweise nicht beeinflusst. Eine Ausnahme bilden hochaktive Gewebe, die möglicherweise eine größere Energiemenge freisetzen, als in Form von Wärme abgegeben wird. Infolgedessen dissoziiert Sauerstoff leicht von Hämoglobin, was ein Mechanismus ist, der dazu beiträgt, aktives Gewebe mit mehr Sauerstoff zu versorgen.

Bestimmte Hormone wie Androgene, Adrenalin, Schilddrüsenhormone und Wachstumshormone können die Sauerstoff-Hämoglobin-Sättigungs-/Dissoziationskurve beeinflussen, indem sie die Produktion einer Verbindung namens 2,3-Bisphosphoglycerat (BPG) durch Erythrozyten stimulieren. BPG ist ein Nebenprodukt der Glykolyse. Da Erythrozyten keine Mitochondrien enthalten, ist die Glykolyse die einzige Methode, mit der diese Zellen ATP produzieren. BPG fördert die Dissoziation von Sauerstoff vom Hämoglobin. Daher dissoziiert Sauerstoff trotz seines Partialdrucks umso leichter von Hämoglobin, je höher die Konzentration von BPG ist.

Der pH-Wert des Blutes ist ein weiterer Faktor, der die Sauerstoff-Hämoglobin-Sättigungs-/Dissoziationskurve beeinflusst (siehe [Link]). Die Bohr-Effekt ist ein Phänomen, das sich aus dem Zusammenhang zwischen pH-Wert und der Affinität von Sauerstoff für Hämoglobin ergibt: Ein niedrigerer, saurerer pH-Wert fördert die Sauerstoffdissoziation vom Hämoglobin. Im Gegensatz dazu hemmt ein höherer oder basischerer pH-Wert die Sauerstoffdissoziation von Hämoglobin. Je mehr Kohlendioxid im Blut ist, desto mehr Moleküle müssen umgewandelt werden, was wiederum Wasserstoffionen erzeugt und somit den pH-Wert des Blutes senkt. Darüber hinaus kann der pH-Wert des Blutes saurer werden, wenn bestimmte Nebenprodukte des Zellstoffwechsels, wie Milchsäure, Kohlensäure und Kohlendioxid, in den Blutkreislauf freigesetzt werden.

Hämoglobin des Fötus

Der Fötus hat einen eigenen Kreislauf mit eigenen Erythrozyten, ist jedoch auf die Sauerstoffversorgung der Mutter angewiesen. Die Blutversorgung des Fötus erfolgt über die Nabelschnur, die mit der Plazenta verbunden und durch das Chorion vom mütterlichen Blut getrennt ist. Der Gasaustausch am Chorion ist ähnlich dem Gasaustausch an der Atemmembran. Allerdings ist der Sauerstoffpartialdruck im mütterlichen Blut in der Plazenta mit etwa 35 bis 50 mm Hg niedriger als im mütterlichen arteriellen Blut. Der Partialdruckunterschied zwischen mütterlichem und fetalem Blut ist nicht groß, da der Sauerstoffpartialdruck im fetalen Blut an der Plazenta etwa 20 mm Hg beträgt. Daher gibt es nicht so viel Sauerstoffdiffusion in die fetale Blutversorgung. Das Hämoglobin des Fötus überwindet dieses Problem, indem es eine größere Affinität zu Sauerstoff hat als das mütterliche Hämoglobin ([Link]). Sowohl fötales als auch erwachsenes Hämoglobin haben vier Untereinheiten, aber zwei der Untereinheiten von fötalem Hämoglobin haben eine andere Struktur, die bewirkt, dass fötales Hämoglobin eine größere Affinität für Sauerstoff hat als erwachsenes Hämoglobin.

Kohlendioxidtransport im Blut

Kohlendioxid wird durch drei Hauptmechanismen transportiert. Der erste Mechanismus des Kohlendioxidtransports erfolgt durch Blutplasma, da sich einige Kohlendioxidmoleküle im Blut auflösen. Der zweite Mechanismus ist der Transport in Form von Bicarbonat (HCO3 – ), die sich auch im Plasma auflöst. Der dritte Mechanismus des Kohlendioxidtransports ähnelt dem Sauerstofftransport durch Erythrozyten ([Link]).

Gelöstes Kohlendioxid

Obwohl Kohlendioxid im Blut nicht als sehr löslich angesehen wird, löst sich ein kleiner Teil – etwa 7 bis 10 Prozent – ​​des Kohlendioxids, das aus den Geweben ins Blut diffundiert, im Plasma. Das gelöste Kohlendioxid wandert dann im Blutkreislauf und wenn das Blut die Lungenkapillaren erreicht, diffundiert das gelöste Kohlendioxid über die Atemmembran in die Alveolen, wo es dann während der Lungenbeatmung ausgeatmet wird.

Bicarbonat-Puffer

Ein großer Teil – etwa 70 Prozent – ​​der Kohlendioxidmoleküle, die ins Blut diffundieren, wird als Bikarbonat in die Lunge transportiert. Das meiste Bicarbonat wird in Erythrozyten produziert, nachdem Kohlendioxid in die Kapillaren und anschließend in die roten Blutkörperchen diffundiert. Carboanhydrase (CA) bewirkt, dass Kohlendioxid und Wasser Kohlensäure (H2CO3), das in zwei Ionen dissoziiert: Bicarbonat (HCO3 – ) und Wasserstoff (H + ). Die folgende Formel beschreibt diese Reaktion:

Bikarbonat neigt dazu, sich in den Erythrozyten anzusammeln, so dass in den Erythrozyten eine höhere Bikarbonatkonzentration vorhanden ist als im umgebenden Blutplasma. Infolgedessen verlässt ein Teil des Bikarbonats die Erythrozyten und wandert im Austausch gegen Chlorid (Cl – ) über seinen Konzentrationsgradienten in das Plasma. Dieses Phänomen wird als bezeichnet Chloridverschiebung und tritt auf, weil durch den Austausch eines negativen Ions gegen ein anderes negatives Ion weder die elektrische Ladung der Erythrozyten noch die des Blutes verändert wird.

An den Lungenkapillaren wird die chemische Reaktion, die Bicarbonat erzeugte (siehe oben), umgekehrt, und Kohlendioxid und Wasser sind die Produkte. Ein Großteil des Bicarbonats im Plasma tritt im Austausch gegen Chloridionen wieder in die Erythrozyten ein. Wasserstoffionen und Bicarbonationen verbinden sich zu Kohlensäure, die durch die Carboanhydrase in Kohlendioxid und Wasser umgewandelt wird. Kohlendioxid diffundiert aus den Erythrozyten in das Plasma, wo es über die Atemmembran in die Alveolen diffundieren kann, um während der Lungenbeatmung ausgeatmet zu werden.

Carbaminohämoglobin

Etwa 20 Prozent des Kohlendioxids werden durch Hämoglobin gebunden und in die Lunge transportiert. Kohlendioxid bindet nicht wie Sauerstoff an Eisen, Kohlendioxid bindet Aminosäurereste an den Globinanteilen des Hämoglobins, um zu bilden Carbaminohämoglobin, das sich bildet, wenn Hämoglobin und Kohlendioxid binden. Wenn Hämoglobin keinen Sauerstoff transportiert, neigt es dazu, einen bläulich-violetten Ton zu haben, wodurch die dunklere kastanienbraune Farbe entsteht, die für sauerstoffarmes Blut typisch ist. Die folgende Formel beschreibt diese reversible Reaktion:

Ähnlich wie der Sauerstofftransport durch Häm ist die Bindung und Dissoziation von Kohlendioxid zu und von Hämoglobin abhängig vom Partialdruck des Kohlendioxids. Da Kohlendioxid aus der Lunge freigesetzt wird, hat Blut, das die Lunge verlässt und das Körpergewebe erreicht, einen niedrigeren Kohlendioxidpartialdruck als im Gewebe. Infolgedessen verlässt Kohlendioxid aufgrund seines höheren Partialdrucks das Gewebe, gelangt in das Blut und wandert dann in die roten Blutkörperchen, wo es an Hämoglobin bindet. Im Gegensatz dazu ist der Kohlendioxidpartialdruck in den Lungenkapillaren im Vergleich zu den Alveolen hoch. Als Ergebnis dissoziiert Kohlendioxid leicht von Hämoglobin und diffundiert über die Atmungsmembran in die Luft.

Neben dem Kohlendioxidpartialdruck beeinflussen auch die Sauerstoffsättigung des Hämoglobins und der Sauerstoffpartialdruck im Blut die Affinität des Hämoglobins zu Kohlendioxid. Die Haldane-Effekt ist ein Phänomen, das aus der Beziehung zwischen dem Sauerstoffpartialdruck und der Affinität von Hämoglobin für Kohlendioxid entsteht. Mit Sauerstoff gesättigtes Hämoglobin bindet Kohlendioxid nicht ohne weiteres. Wenn jedoch kein Sauerstoff an Häm gebunden ist und der Sauerstoffpartialdruck niedrig ist, bindet Hämoglobin leicht an Kohlendioxid.

Sehen Sie sich dieses Video an, um den Sauerstofftransport von der Lunge in das Gewebe zu sehen. Warum ist sauerstoffreiches Blut hellrot, während sauerstoffarmes Blut eher violett ist?

Kapitelrückblick

Sauerstoff wird hauptsächlich von Erythrozyten durch das Blut transportiert. Diese Zellen enthalten ein Metalloprotein namens Hämoglobin, das aus vier Untereinheiten mit einer ringförmigen Struktur besteht. Jede Untereinheit enthält ein Eisenatom, das an ein Hämmolekül gebunden ist. Häm bindet Sauerstoff, sodass jedes Hämoglobinmolekül bis zu vier Sauerstoffmoleküle binden kann. Wenn alle Häm-Einheiten im Blut an Sauerstoff gebunden sind, gilt Hämoglobin als gesättigt. Hämoglobin ist teilweise gesättigt, wenn nur einige Häm-Einheiten an Sauerstoff gebunden sind. Eine Sauerstoff-Hämoglobin-Sättigungs-/Dissoziationskurve ist eine übliche Methode, um die Beziehung darzustellen, wie leicht Sauerstoff an Hämoglobin bindet oder davon dissoziiert, als Funktion des Sauerstoffpartialdrucks. Wenn der Sauerstoffpartialdruck ansteigt, bindet Hämoglobin leichter an Sauerstoff. Gleichzeitig binden, sobald ein Sauerstoffmolekül durch Hämoglobin gebunden ist, weitere Sauerstoffmoleküle leichter an Hämoglobin. Andere Faktoren wie Temperatur, pH-Wert, der Partialdruck von Kohlendioxid und die Konzentration von 2,3-Bisphosphoglycerat können die Bindung von Hämoglobin und Sauerstoff ebenfalls verstärken oder hemmen. Fötales Hämoglobin hat eine andere Struktur als erwachsenes Hämoglobin, was dazu führt, dass fötales Hämoglobin eine größere Affinität zu Sauerstoff hat als erwachsenes Hämoglobin.

Kohlendioxid wird durch drei verschiedene Mechanismen im Blut transportiert: als gelöstes Kohlendioxid, als Bicarbonat oder als Carbaminohämoglobin. Ein kleiner Teil des Kohlendioxids bleibt. Die größte Menge an transportiertem Kohlendioxid wird als Bicarbonat in Erythrozyten gebildet. Für diese Umwandlung wird Kohlendioxid mit Hilfe eines Enzyms namens Carboanhydrase mit Wasser kombiniert. Diese Kombination bildet Kohlensäure, die spontan in Bicarbonat- und Wasserstoffionen zerfällt. Während sich Bikarbonat in Erythrozyten ansammelt, wird es im Austausch gegen Chloridionen durch die Membran ins Plasma transportiert, und zwar durch einen Mechanismus, der als Chloridverschiebung bezeichnet wird. An den Lungenkapillaren tritt Bicarbonat im Austausch gegen Chloridionen wieder in die Erythrozyten ein, und die Reaktion mit Carboanhydrase wird umgekehrt, wodurch Kohlendioxid und Wasser wieder entstehen. Kohlendioxid diffundiert dann aus dem Erythrozyten und über die Atemmembran in die Luft. Eine mittlere Menge Kohlendioxid bindet direkt an Hämoglobin, um Carbaminohämoglobin zu bilden. Die Partialdrücke von Kohlendioxid und Sauerstoff sowie die Sauerstoffsättigung des Hämoglobins beeinflussen, wie leicht Hämoglobin Kohlendioxid bindet. Je weniger gesättigtes Hämoglobin ist und je niedriger der Sauerstoffpartialdruck im Blut ist, desto leichter bindet Hämoglobin an Kohlendioxid. Dies ist ein Beispiel für den Haldane-Effekt.

Fragen zu interaktiven Links

Sehen Sie sich dieses Video an, um den Sauerstofftransport von der Lunge in das Gewebe zu sehen. Warum ist sauerstoffreiches Blut hellrot, während sauerstoffarmes Blut eher violett ist?

Wenn Sauerstoff an das Hämoglobinmolekül bindet, entsteht Oxyhämoglobin, das eine rote Farbe hat. Hämoglobin, das nicht an Sauerstoff gebunden ist, hat eher eine blau-violette Farbe. Sauerstoffreiches Blut, das durch die systemischen Arterien fließt, enthält große Mengen an Oxyhämoglobin. Wenn Blut durch das Gewebe strömt, wird ein Großteil des Sauerstoffs in die systemischen Kapillaren abgegeben. Das sauerstoffarme Blut, das durch die systemischen Venen zurückströmt, enthält daher viel geringere Mengen an Oxyhämoglobin. Je mehr Oxyhämoglobin im Blut vorhanden ist, desto röter wird die Flüssigkeit. Infolgedessen hat sauerstoffreiches Blut eine viel rötere Farbe als sauerstoffarmes Blut.

Rezensionsfragen

Oxyhämoglobin entsteht durch eine chemische Reaktion zwischen welchen der folgenden?

  1. Hämoglobin und Kohlendioxid
  2. Kohlensäureanhydrase und Kohlendioxid
  3. Hämoglobin und Sauerstoff
  4. Kohlensäureanhydrase und Sauerstoff

Welche der folgenden Faktoren spielen bei der Sauerstoff-Hämoglobin-Sättigungs-/Dissoziationskurve eine Rolle?

Was passiert während der Chloridverschiebung?

  1. Chlorid wird aus den Erythrozyten entfernt.
  2. Chlorid wird gegen Bicarbonat ausgetauscht.
  3. Bicarbonat wird aus den Erythrozyten entfernt.
  4. Bicarbonat wird aus dem Blut entfernt.

Ein niedriger Sauerstoffpartialdruck fördert die Bindung von Hämoglobin an Kohlendioxid. Dies ist ein Beispiel für ________.

Fragen zum kritischen Denken

Vergleichen und kontrastieren Sie adultes Hämoglobin und fetales Hämoglobin.

Sowohl adultes als auch fetales Hämoglobin transportieren Sauerstoff über Eisenmoleküle. Fötales Hämoglobin hat jedoch eine etwa 20-fach höhere Affinität zu Sauerstoff als erwachsenes Hämoglobin. Dies liegt an einem Unterschied in der Struktur des fetalen Hämoglobins hat zwei Untereinheiten, die eine etwas andere Struktur haben als die Untereinheiten des erwachsenen Hämoglobins.

Beschreiben Sie den Zusammenhang zwischen dem Sauerstoffpartialdruck und der Bindung von Sauerstoff an Hämoglobin.

Die Beziehung zwischen dem Sauerstoffpartialdruck und der Bindung von Hämoglobin an Sauerstoff wird durch die Sauerstoff-Hämoglobin-Sättigungs-/Dissoziationskurve beschrieben. Wenn der Sauerstoffpartialdruck ansteigt, nimmt die Anzahl der von Hämoglobin gebundenen Sauerstoffmoleküle zu, wodurch die Hämoglobinsättigung erhöht wird.

Beschreiben Sie drei Möglichkeiten, wie Kohlendioxid transportiert werden kann.

Kohlendioxid kann durch drei Mechanismen transportiert werden: im Plasma gelöst, als Bicarbonat oder als Carbaminohämoglobin. Im Plasma gelöst, diffundieren Kohlendioxidmoleküle einfach aus dem Gewebe ins Blut. Bikarbonat entsteht durch eine chemische Reaktion, die hauptsächlich in Erythrozyten stattfindet und Kohlendioxid und Wasser durch Kohlensäureanhydrase verbindet, wodurch Kohlensäure entsteht, die in Bikarbonat und Wasserstoffionen zerfällt. Carbaminohämoglobin ist die gebundene Form von Hämoglobin und Kohlendioxid.

Glossar


Schlussfolgerung: Besteht ein ungedeckter Bedarf an Therapeutika auf der Basis von Scavenger-Proteinen?

Mehrere hämatologische und nicht-hämatologische Krankheitszustände sind mit der Lyse der Erythrozyten verbunden, und die nachteiligen Wirkungen von freiem Hb und Hämin komplizieren möglicherweise den klinischen Krankheitsverlauf. Derzeit gibt es keine praktikable Therapie zur Abschwächung der Nebenwirkungen von freiem Hb und Hämin. Die Substitution oder supraphysiologische Dosierung von Hp und/oder Hpx, um einer akuten oder anhaltenden Hämolyse zu entsprechen, kann von therapeutischem Nutzen sein, indem sie viele der Pathophysiologien, die wir in dieser Perspektive diskutieren, und mehrere klinische Situationen, in denen Hb zu akuten Erkrankungen beiträgt (z. B. akute Nierenschädigung), abschwächt. oder chronische (zB Gefäßumbau) Folgeerscheinungen. Plasma-gereinigtes Hp wird in Japan seit 1985 vermarktet, mit Hauptindikationen für die Anwendung in Verbindung mit extrakorporalen Kreislauf, massiven Transfusionen und thermischen Verletzungen. Die primäre therapeutische Wirkung bei diesen Krankheitszuständen ist der Schutz der Nieren vor Hb-induzierter Toxizität. 87 Für Hpx liegen bisher keine therapeutischen Erfahrungen im klinischen Umfeld vor. Mehrere in den USA und Europa ansässige Pharmaunternehmen haben jedoch Entwicklungsprojekte zur Fraktionierung von Hp und Hpx aus menschlichem Plasma zur Verwendung als Therapeutika bei hämolytischen Erkrankungen begonnen. Im Jahr 2011 erhielt ein aus menschlichem Plasma gewonnenes Hp in der Europäischen Union den Orphan-Drug-Status zur Behandlung der Sichelzellanämie. Allerdings wurde der präklinische Machbarkeitsnachweis für Hp und Hpx bisher im Rahmen der Hb- und Hämolyse-getriebenen Pathophysiologie untersucht und nicht mit der Absicht, eine bestimmte Krankheit zu behandeln. In den meisten Ländern werden Medikamente/Biologika auf der Grundlage einer indikationsspezifischen Verbesserung des Krankheitsverlaufs und einer akzeptablen Sicherheit zugelassen. Daher werden die rationale Auswahl potenzieller Indikationen, Dosierungspläne und das Design klinischer Studien zur Erzielung messbarer Ergebnisse und akzeptabler Sicherheitsprofile entscheidend für die hier vorgestellten Konzepte sein, um erfolgreich in Richtung einer verbesserten Patientenversorgung voranzukommen. Diese und andere Fragen werden spannende grundlegende wissenschaftliche, klinische und regulatorische Herausforderungen im Entwicklungsprozess von Hb/Hämin-bindenden Therapeutika darstellen.


Rolle von Hämoglobin beim Sauerstofftransport auf atomarer Ebene modelliert

Forscher der BSC und des IRB Barcelona enthüllen entscheidende Informationen über den Proteintransporter von Sauerstoff, der die Möglichkeit eröffnet, seine Funktion durch das Einbringen von Modifikationen zu optimieren.

Den Sauerstofftransport im Blut übernimmt Hämoglobin, der größte Bestandteil der roten Blutkörperchen. Dieses Protein sammelt Sauerstoff in den Atmungsorganen, hauptsächlich in der Lunge, und gibt ihn im Gewebe ab, um die für das Überleben der Zellen notwendige Energie zu erzeugen. Hämoglobin ist eines der raffiniertesten Proteine, da seine Evolution und kleine Mutationen in seiner Struktur Anämie und andere schwere Pathologien hervorrufen können.

Die Untersuchung unter der Leitung von Víctor Guallar, ICREA-Forscher in der Abteilung Life Sciences des Barcelona Supecomputing Center (BSC) und Gruppenleiter des Joint Computational Biology Program zwischen dem Institute for Research in Biomedicine (IRB Barcelona) und dem BSC, hat die Definition ermöglicht auf atomarer Ebene des Mechanismus, der den Austausch von Lungensauerstoff zu Hämoglobin und von Hämoglobin zu Gewebe reguliert.

Mehr als hundert Jahre Forschung haben zu der Erkenntnis geführt, dass Hämoglobin Mechanismen der Kooperativität nutzt, um seine Funktion zu optimieren, dh möglichst viel Sauerstoff in der Lunge zu sammeln und im Gewebe abzugeben. Diese Mechanismen der Kooperativität hängen mit Veränderungen in der Struktur des Hämoglobinproteins zusammen. Aufgrund der Komplexität des Systems war es jedoch bisher nicht möglich, die mikroskopischen Mechanismen zu bestimmen, die diesen Prozess steuern. Folglich war dieser Mangel an Informationen eine ernsthafte Einschränkung im Arzneimitteldesign und der Entwicklung künstlicher Formen, die wirksamer als das Protein sind.

Víctor Guallar erklärt, dass "diese Studie detaillierte Kenntnisse über die Mechanismen liefert, die die Affinität von Hämoglobin regulieren, was entscheidend ist, um beispielsweise die Auswirkungen von Mutationen auf seine Struktur zu verstehen. So haben wir grundlegende Daten über die Beziehung zwischen Mutationen und Krankheiten, die die Entwicklung spezifischerer Behandlungen ermöglichen werden."

Unter Verwendung ausgeklügelter atomarer Berechnungstechniken, die Quanten- und klassische Mechanik kombinieren, hat das Team von Guallar&rsquo ermittelt, wie die Affinität für Sauerstoff im Gegensatz zu allgemein akzeptierten Wechselwirkungen durch Wechselwirkungen gesteuert zu werden scheint, die relativ weit vom aktiven Zentrum des Proteins entfernt und direkt sind an den strukturellen Veränderungen beteiligt, die für die Kooperativität verantwortlich sind. Raúl Alcantara, Erstautor der Studie und Mitglied der Guallar&rsquos-Gruppe, weist darauf hin, dass "der Zugriff auf die enorme Rechenkapazität des MaresNostrum-Supercomputers präzisere Simulationen ermöglicht, die näher am realen Geschehen sind."

Die Ergebnisse dieser Studie eröffnen enorme Möglichkeiten für das Engineering dieses wichtigen Proteins. Having identified the factors that regulate the affinity of hemoglobin, alterations of its structure can now be designed. Likewise, the microscopic knowledge about the mechanisms of action of haemoglobin will improve our understanding of the effects of diverse mutations of this protein.

Reference article: A quantum-chemical picture of hemoglobin affinity, R. E. Alcantara, C. Xu, T. G. Spiro, and V. Guallar., Proc. Nac. Academy of Sciences USA (2007) (doi 10.1073/pnas.0706206104)


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A level Biology: Post your doubts here!

Water is attracted to lignin in the cell walls of Xylem vessels through 'Adhesion' which means it is attracted to lignin in cell walls of xylem vessels through hydrogen bonds with the help of their cohesive property. Lignin has both hydrophobic and hydrophilic groups in it. hoffe das hilft!

"This process is known as mass flow - as long with the fact that water molecules move together as a body of water - aided by water's property of being cohesive, and attracted to the lignin in the walls of the xylem vessels, known as adhesion." from https://en.wikibooks.org/wiki/A-level_Biology/Transport/multicellular_plants

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Mstudent

The atrio ventricular valves and the semilunar valves are both closed only there is a high pressure in the ventricles (during ventricular systole) but not high enough to open the semilunar valves and pump blood through the aorta (Between point 1 and 2) AND when the pressure in the ventricle decreases (Ventricular diastole) but the pressure is. still high enough to keep the semilunar valves closed (between point 3 and 4) . just find the time between these points and add them up!

Janedoe

The atrio ventricular valves and the semilunar valves are both closed only there is a high pressure in the ventricles (during ventricular systole) but not high enough to open the semilunar valves and pump blood through the aorta (Between point 1 and 2) AND when the pressure in the ventricle decreases (Ventricular diastole) but the pressure is. still high enough to keep the semilunar valves closed (between point 3 and 4) . just find the time between these points and add them up!

Shahzaib ihsan

guys i need some help regarding these questions:

1. What does not help to maximise uptake of oxygen as blood lows through capillaries in the lungs?
A. dissociation of carbon dioxide from carboxyhaemoglobin allows more haemoglobin to available for oxygen binding.
B. each haemoglobin molecule can temporarily bind to eight oxygen atoms.
C. oxyhaemoglobin formation increases the capacity of red blood cells to transport oxygen.
D. the binding of the first oxygen molecule to haemoglobin increases the molecule's affinity for binding other oxygen molecules.
may/june 2015, variant 12
------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
Q 15 and 31 from may/june 2016, variant 11
Q 07 from october/november, variant 12 and like this on Q 12 may/june 2015, variant 12
Q 23 from may/june 2015, variant 12

Mohmed ahmed soliman

Mohmed ahmed soliman

guys i need some help regarding these questions:

1. What does not help to maximise uptake of oxygen as blood lows through capillaries in the lungs?
A. dissociation of carbon dioxide from carboxyhaemoglobin allows more haemoglobin to available for oxygen binding.
B. each haemoglobin molecule can temporarily bind to eight oxygen atoms.
C. oxyhaemoglobin formation increases the capacity of red blood cells to transport oxygen.
D. the binding of the first oxygen molecule to haemoglobin increases the molecule's affinity for binding other oxygen molecules.
may/june 2015, variant 12
------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
Q 15 and 31 from may/june 2016, variant 11
Q 07 from october/november, variant 12 and like this on Q 12 may/june 2015, variant 12
Q 23 from may/june 2015, variant 12

Janedoe

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Janedoe

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Shahzaib ihsan

Mstudent

which statement is incorrect for mitotic cell division
a.DNA is replicated Semi conservatively during Mitosis
b.DNA is normally unchanged from one generation of cells to the next
c.the daughter cells have the potential to produce the same enzymes as the parent cell
d.the same quantity of DNA is distributed to the nuclei of two new cells

Mohmed ahmed soliman

Metallic9896

Guys, I think you all are misreading the statement. Took me long enough but we're really dumb if none of us noticed this (I'm referring to shahzaib ihsan's question above).

30 What does not help to maximise uptake of oxygen as blood flows through capillaries in the
lungs?

A Dissociation of carbon dioxide from carboxyhaemoglobin allows more haemoglobin to be
available for oxygen binding.
B Each haemoglobin molecule can temporarily bind to eight oxygen atoms.
C Oxyhaemoglobin formation increases the capacity of red blood cells to transport oxygen.
D The binding of the first oxygen molecule to haemoglobin increases the molecule’s affinity for
binding other oxygen molecules.

Carbon dioxide doesn't form carboxyhaemoglobin, carbon MONOXIDE does. Carbon dioxide forms CARBAMINOhaemoglobin. That's why the option is incorrect.

I think being such little geniuses here on xtremepapers (no sarcasm) sometimes we all end up overthinking.

Metallic9896

Frage 4
The majority of candidates answered this incorrectly. A build-up of lipids in cells means that the excess lipids
are not being broken down. Excess lipids are normally broken down by hydrolytic enzymes found in the
lysosomes.

This is what the examiner report says. This is one of the reasons I really dislike Biology paper 1s. Some questions are simply too vague with overlapping correct options. Their emphasis is the 'build up' part and not the enzyme not being produced part. My first instinct was that Golgi apparatus is not part of 'producing' the enzyme, as we read and are expected to learn that it is involved in 'packing' the enzyme or adding non-protein elements to it, but that's something too trivial to be reason enough. More importantly, I guess what they mean to say is that in the production process, anything could be at fault, from the gene sequence of the enzyme to the ribosomes to the endoplasmic reticulum and the Golgi apparatus - all of these could be or one of these could be faulty. However, something that for CERTAIN won't function is the lysozomes because they are what the enzymes eventually should end up and if the enzymes aren't produced then for certain they won't end up there. These 2 arguments are what I could think of in favor of option A, but I do understand why anyone would have an issue with this question, including myself. They should have written something like, 'Which cell structure MUST not function correctly.." writing must in bold etc.


Inhalt

Hemocyanins are found only in the Mollusca and Arthropoda: the earliest discoveries of hemocyanins were in the snail Helix pomatia (a mollusc) and in the horseshoe crab (an arthropod). They were subsequently found to be common among cephalopods and crustaceans and are utilized by some land arthropods such as the tarantula Eurypelma californicum, [2] the emperor scorpion, [3] and the centipede Scutigera coleoptrata. Also, larval storage proteins in many insects appear to be derived from hemocyanins. [4]

The arthropod hemocyanin superfamily is composed of phenoloxidases, hexamerins, pseudohemocyanins or cryptocyanins, (dipteran) hexamerin receptors. [5]

Phenoloxidase are copper containing tyrosinases. These proteins are involved in the process of sclerotization of arthropod cuticle, in wound healing, and humoral immune defense. Phenoloxidase is synthesized by zymogens and are activated by cleaving an N-terminal peptide. [ Zitat benötigt ]

Hexamerins are storage proteins commonly found in insects. These proteins are synthesized by the larval fat body and are associated with molting cycles or nutritional conditions. [ Zitat benötigt ]

Pseudohemocyanin and cryptocyanins genetic sequences are closely related to hemocyanins in crustaceans. These proteins have a similar structure and function, but lack the copper binding sites. [ Zitat benötigt ]

The evolutionary changes within the phylogeny of the hemocyanin superfamily are closely related to the emergence of these different proteins in various species. The understanding of proteins within this superfamily would not be well understood without the extensive studies of hemocyanin in arthropods. [6]

Although the respiratory function of hemocyanin is similar to that of hemoglobin, there are a significant number of differences in its molecular structure and mechanism. Whereas hemoglobin carries its iron atoms in porphyrin rings (heme groups), the copper atoms of hemocyanin are bound as prosthetic groups coordinated by histidine residues. The active site of hemocyanin is composed of a pair of copper(I) cations which are directly coordinated to the protein through the driving force of imidazolic rings of six histidine residues. [7] It has been noted that species using hemocyanin for oxygen transportation include crustaceans living in cold environments with low oxygen pressure. Under these circumstances hemoglobin oxygen transportation is less efficient than hemocyanin oxygen transportation. [8] Nevertheless, there are also terrestrial arthropods using hemocyanin, notably spiders and scorpions, that live in warm climates. The molecule is conformationally stable and fully functioning at temperatures up to 90 degrees C. [9]

Most hemocyanins bind with oxygen non-cooperatively and are roughly one-fourth as efficient as hemoglobin at transporting oxygen per amount of blood. Hemoglobin binds oxygen cooperatively due to steric conformation changes in the protein complex, which increases hemoglobin's affinity for oxygen when partially oxygenated. In some hemocyanins of horseshoe crabs and some other species of arthropods, cooperative binding is observed, with Hill coefficients of 1.6–3.0. Hill coefficients vary depending on species and laboratory measurement settings. Hemoglobin, for comparison, has a Hill coefficient of usually 2.8–3.0. In these cases of cooperative binding hemocyanin was arranged in protein sub-complexes of 6 subunits (hexamer) each with one oxygen binding site binding of oxygen on one unit in the complex would increase the affinity of the neighboring units. Each hexamer complex was arranged together to form a larger complex of dozens of hexamers. In one study, cooperative binding was found to be dependent on hexamers being arranged together in the larger complex, suggesting cooperative binding between hexamers. Hemocyanin oxygen-binding profile is also affected by dissolved salt ion levels and pH. [10]

Hemocyanin is made of many individual subunit proteins, each of which contains two copper atoms and can bind one oxygen molecule (O2). Each subunit weighs about 75 kilodaltons (kDa). Subunits may be arranged in dimers or hexamers depending on species the dimer or hexamer complex is likewise arranged in chains or clusters with weights exceeding 1500 kDa. The subunits are usually homogeneous, or heterogeneous with two variant subunit types. Because of the large size of hemocyanin, it is usually found free-floating in the blood, unlike hemoglobin. [11]

Hexamers are characteristic of arthropod hemocyanins. [12] A hemocyanin of the tarantula Eurypelma californicum [2] is made up of 4 hexamers or 24 peptide chains. A hemocyanin from the house centipede Scutigera coleoptrata [13] is made up of 6 hexamers or 36 chains. Horseshoe crabs have an 8-hexamer (i. e. 48-chain) hemocyanin. Simple hexamers are found in the spiny lobster Panulirus interruptus and the isopod Bathynomus giganteus. [12] Peptide chains in crustaceans are about 660 amino acid residues long, and in chelicerates they are about 625. In the large complexes there is a variety of variant chains, all about the same length pure components do not usually self-assemble. [ Zitat benötigt ]


Schau das Video: Blodet: Hemoglobin og hematopoiese (Dezember 2022).